Estudo da estabilidade térmica da beta-galactosidase proveniente de Kluyveromyces marxianus URM 7404

• Processo: 18/12493-5
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
• Data de Início da vigência: 01 de setembro de 2018
• Data de Término da vigência: 31 de julho de 2019
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Gustavo Orlando Bonilla Rodriguez
• Beneficiário: Isabela Brunozi de Oliveira
• Instituição Sede: Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas (IBILCE). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de São José do Rio Preto. São José do Rio Preto , SP, Brasil
• Assunto(s): Enzimas beta-Galactosidase Estabilidade térmica Lactase Dicroísmo circular Kluyveromyces marxianus Cinética enzimática
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: beta-galactosidase | dicroismo circular | Kluyveromyces marxianus | Lactase | Enzimas

Resumo

A enzima beta-D-galactosidase, também denominada lactase, catalisa a hidrólise do açúcar do leite (lactose), que não é absorvido diretamente pela corrente sanguínea, liberando D-galactose e D-glicose. Baixos níveis dessa enzima no intestino delgado produzem a intolerância à lactose, condição que atinge aproximadamente 65% das pessoas em algum nível, causando cólicas, distensão abdominal, diarréia, entre outras complicações. Os usos dessa enzima incluem o processamento de alimentos para melhora do sabor, solubilidade, textura e digestibilidade, e a produção de galactooligosacarídeos, considerados alimentos funcionais. Entre suas fontes destacam-se as leveduras, notavelmente aquelas que são consideradas seguras para uso industrial, entre elas a Kluyveromyces marxianus. A beta-galactosidase obtida dessa fonte, entretanto, não possui sua estabilidade térmica devidamente analisada, pois a maioria das pesquisas com foco estrutural ocorreram com a enzima retirada de E. coli, havendo na literatura majoritariamente estudos relativos à sua cinética enzimática. O projeto tem como foco compreender como ocorre a desnaturação térmica dessa enzima através dos ensaios de atividade e por dicroísmo circular, além de otimizar a atividade enzimática com lactose da cepa URM 7404 isolada do soro de queijo, e comparar com os resultados já obtidos na literatura.