| Processo: | 22/14112-4 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Doutorado Direto |
| Data de Início da vigência: | 01 de outubro de 2023 |
| Data de Término da vigência: | 31 de julho de 2027 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas |
| Pesquisador responsável: | Fábio Márcio Squina |
| Beneficiário: | Iara Ciancaglini |
| Instituição Sede: | Pró-Reitoria de Pós-Graduação, Pesquisa, Extensão e Inovação. Universidade de Sorocaba (UNISO). Sorocaba , SP, Brasil |
| Vinculado ao auxílio: | 22/05731-2 - BEYOND: estabelecendo uma fábrica celular fúngica para produção de proteínas recombinantes, AP.TEM |
| Bolsa(s) vinculada(s): | 24/10898-9 - Elucidando a relação estrutura-função em novas enzimas que degradam PET, BE.EP.DD |
| Assunto(s): | Expressão de proteínas Enzimas termofílicas Escherichia coli Biodegradação Politereftalato de etileno (PET) |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | biodegradação | Enzimas ativas em plástico | enzimas termofílicas | Escherichia coli | Politereftalato de etileno | Expressão e Caracterização de Proteínas |
Resumo Os plásticos à base de petróleo (PBP) apresentam diversas aplicações, com destaque para o mercado de embalagens. O material de sua composição é quimicamente inerte e apresenta elevada resistência à degradação microbiana devido à sua estrutura. Porém, apesar desses plásticos proporcionarem infinitas facilidades ao dia a dia, eles são considerados vilões no que tange à sua degradação na natureza. Desse modo, esforços têm sido empreendidos na busca por soluções para evitar o acúmulo desse material no ambiente. Estudo recente caracterizou uma nova espécie de bactéria, Ideonella sakaiensis 201-F6, capaz de usar o polietileno tereftalato (PET) como fonte de carbono por meio da ação de duas enzimas, PETase e MHETase, por ela produzidas. Com isso, este estudo trouxe perspectivas factíveis quanto à viabilidade da degradação e reutilização de PBP por processos biotecnológicos. A pesquisa sobre enzimas ativas nesses polímeros está em sua infância, mas avança rapidamente. Desde 2011, os estudos vêm se intensificando em enzimas classificadas como esterases, lipases, cutinases e carboxilesterases, porém existem apenas cerca de 60 publicações descrevendo o isolamento e caracterização bioquímica de Enzimas Ativas em Plástico (PAZymes). Nesse sentido, o presente projeto visa contribuir no avanço na área de bioreutilização por meio do desenvolvimento de uma coleção de PAZymes termofílicas extremas produzidas em Escherichia coli recombinante. Temos como objetivo resgatar diferentes genes codificadores de enzimas para pelo menos dez atividades envolvidas na degradação de PET, seguindo uma ordem de prioridade: PETase, MHETase, poliuretanases, tereftalato dioxigenase, carboxilesterase, quitinase, cutinase, lipase, carboximetilenobutenolidase, aril acilamidase. Esta coleção, em conjunto com estudos bioquímicos e biofísicos compreensivos devem auxiliar no desenvolvimento de sistemas multienzimáticos com eficiência aprimorada à degradação de PET e outros PBP. Uma coleção de PAZymes termofílicas extremas pode constituir uma ferramenta poderosa para impulsionar o avanço na área de bioreutilização desses plásticos orgânicos sintéticos. Isto porque, o sucesso no desenvolvimento de processos biotecnológicos, dependem de estudos coordenados com outras linhas de pesquisa. Assim, a disponibilidade de uma coleção de enzimas com diferentes atividades envolvidas na degradação de PBP pode constituir em uma importante ferramenta, tanto para o desenvolvimento das melhores sinergias entre processos físico-químicos e bioquímicos, visando o manejo sustentável de plásticos à base de petróleo, quanto para a produção de materiais avançados. (AU) | |
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