Caracterização e análise bioquímica e estrutural da proteína fosfatase mitocondrial PGAM5

• Processo: 23/16614-0
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
• Data de Início da vigência: 01 de abril de 2024
• Data de Término da vigência: 31 de julho de 2024
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Luciana Elena de Souza Fraga Machado
• Beneficiário: Laura Santoro de Medeiros
• Instituição Sede: Instituto de Biociências (IB). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
• Vinculado ao auxílio: 19/02605-3 - Modulação estrutural e funcional das proteínas fosfatases mitocondriais pelo metabolismo redox e as implicações na biologia celular, AP.JP
• Assunto(s): Fosfoglicerato mutase Histidina Mitocôndrias
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: fosfoglicerato mutase | Histidina | mitocôndria | Pgam5 | proteina serina treonina fosfatase | Bioquímica e biologia estrutural

Resumo

A mitocôndria desempenha um papel essencial na regulação da homeostase celular e na resposta a estresses, por meio de processos como fissão-fusão, mitofagia e liberação de proteínas apoptóticas. Diferentes trabalhos têm mostrado a importância das proteínas fosfatases localizadas em sub-compartimentos da mitocôndria. Dentro das proteínas fosfatases mitocondriais, destaca-se a fosfoglicerato mutase 5 (PGAM5), uma proteína serina/treonina fosfatase dependente de histidina, que vem sendo descrita nos processos de regulação da dinâmica mitocondrial e da morte celular programada. Este trabalho tem como objetivo a caracterização e análise bioquímica e estrutural da proteína fosfatase mitocondrial PGAM5 e a análise da interface de interação com a proteína KEAP1. A caracterização estrutural será analisada através de blue e clear native PAGE e a interação das proteínas PGAM5 e KEAP1 será analisada com a PGAM5 em sua forma monomérica através de experimentos de pull down e ressonância magnética nuclear. Esperamos obter oligômeros estáveis da PGAM5 e caracterizar a interface de interação entre essas duas proteínas.