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Regulação redox e funcional da proteína PGAM5 em C. elegans

Processo: 25/17351-8
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Mestrado
Data de Início da vigência: 01 de setembro de 2025
Data de Término da vigência: 31 de agosto de 2027
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
Pesquisador responsável:Luciana Elena de Souza Fraga Machado
Beneficiário:Natalia Martins Lopes
Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:19/02605-3 - Modulação estrutural e funcional das proteínas fosfatases mitocondriais pelo metabolismo redox e as implicações na biologia celular, AP.JP
Assunto(s):Caenorhabditis elegans
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Caenorhabditis elegans | Pgam5 | proteína fosfatase mitocondrial | regulação redox | Bioquímica de Proteínas e biologia celular

Resumo

A fosfoglicerato mutase 5 (PGAM5) é uma proteína serina/treonina fosfatase atípica associada à membrana interna voltada para o espaço intermembranar mitocondrial, envolvida em processos de apoptose, mitofagia e dinâmica mitocondrial. A PGAM5 é evolutivamente conservada e encontrada em organismos como Caenorhabditis elegans, Drosophila melanogaster e Homo sapiens. A mitocôndria é uma das principais fontes intracelulares de espécies reativas de oxigênio, especialmente em condições de estresse metabólico. Diversos estudos têm demonstrado que proteínas fosfatases podem ser reguladas por oxidantes. E dados recentes do nosso grupo vem evidenciando que as fosfatases mitocondriais também são reguladas por oxidantes. O presente projeto visa determinar as alterações funcionais da PGAM5 em resposta a oxidantes e seus impactos no metabolismo, desenvolvimento, fertilidade e sobrevivência de C. elegans. Por meio da deleção e superexpressão de PGAM5, os efeitos de desafios redox, térmicos e nutricionais serão investigados. Os resultados esperados poderão esclarecer os mecanismos regulatórios redox da PGAM5 e suas implicações na biologia mitocondrial, contribuindo para o entendimento da sua regulação redox.

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