O papel da atividade catalítica na atividade bactericida da fosfolipase A2 secretada humana do grupo IIA

• Processo: 07/00737-2
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
• Data de Início da vigência: 01 de maio de 2007
• Data de Término da vigência: 30 de abril de 2008
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Richard John Ward
• Beneficiário: João Alexandre de Jesus Mora
• Instituição Sede: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto (FFCLRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
• Assunto(s): Expressão de proteínas Bactérias gram-positivas Resposta imune Purificação de proteínas Dicroísmo circular Fosfolipases Processos fisiológicos
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Atividade Bactericida | Dicroismo Circular | Expressao De Proteinas | Purificacao De Proteinas | Bioquimica

Resumo

As fosfolipases A2 (PLA2s, ou fosfatidil-acil hidrolases EC 3.1.1.4) catalisam especificamente a hidrólise das ligações ácido-éster na posição sn-2 de glicerofosfolipídios liberando, como produto da catálise, ácidos graxos e lisofosfolipídio. São encontradas em plantas, mamíferos e em veneno de animais vertebrados e invertebrados e estão envolvidas em uma ampla variedade de processos fisiológicos. A fosfolipase A2 secretada humana do grupo IIA (hsPLA2 gIIA) é uma proteína de fase aguda da resposta imunológica, pois sua expressão é induzida por endotoxinas e citocinas via processos autócrinos e/ou parácrinos durante processos inflamatórios de relevância clínica. A hsPLA2 gIIA mostra efeito bactericida contra infecção por Staphylococcus aureus, e tem marcada preferência por fosfolipídios aniônicos tais como fosfatidilglicerol (PG) encontrados em membranas bacterianas. Dessa forma, pretendemos avaliar se há contribuição da atividade hidrolítica da hsPLA2 gIIA na atividade bactericida contra a bactéria Gram-positiva, Micrococcus luteus, utilizando proteínas mutantes na região do sítio catalítico.(AU)