| Processo: | 06/53823-0 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Iniciação Científica |
| Data de Início da vigência: | 01 de julho de 2006 |
| Data de Término da vigência: | 31 de dezembro de 2006 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular |
| Pesquisador responsável: | Sandro Roberto Valentini |
| Beneficiário: | Alan Berlese |
| Instituição Sede: | Faculdade de Ciências Farmacêuticas (FCFAR). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de Araraquara. Araraquara , SP, Brasil |
| Assunto(s): | Fosforilação Fator de iniciação 5A em eucariotos |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Dys1 | Elf5A | Fosforilacao | Hipusinacao | Pkc1 | S Cerevisiae |
Resumo O fator de início de tradução de eucariotos 5A, elF5A, é a única proteína conhecida até o momento a possuir o aminoácido incomum hípusina. A formação deste aminoácido ocorre através da transferência, pela desoxi-hipusina sintase (Dys1), de um grupo aminobutil da espemidina para o amino grupo livre de uma lisina especifica, seguido por hidroxilação do mesmo pela desoxi-hipusina hidroxilase. O fato de elF5A e Dys1 serem proteínas conservadas entre as espécies e essenciais para a viabilidade celular tornam-nas objetos de estudos interessantes. No entanto, apesar dos quase 30 anos de estudo, a função biológica de elF5A permanece a ser elucidada. Recentemente foi demonstrado que a enzima Dys1 é fosforilada in vitro por Pkc1, sugerindo um possível mecanismo de regulação de sua atividade biológica e, consequentemente, de elF5A. Dentro desse contexto, a análise de interações físicas constitui uma importante estratégia não apenas para a demonstração de que o processo de hipusinação é regulado in vivo, como também para o entendimento desta modificação essencial para a função de elF5A. Portanto, está sendo proposto neste projeto de pesquisa a realização de um rastreamento por duplo-híbrido utilizando a enzima Dys1 como isca. (AU) | |
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