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Encapsulação de protease de um fungo termofílico por esferas de alginato.

Processo: 08/02889-7
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
Data de Início da vigência: 01 de julho de 2008
Data de Término da vigência: 31 de dezembro de 2008
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
Pesquisador responsável:Gustavo Orlando Bonilla Rodriguez
Beneficiário:Filipe Vasconcelos Ferreira
Instituição Sede: Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas (IBILCE). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de São José do Rio Preto. São José do Rio Preto , SP, Brasil
Assunto(s):Imobilização de enzimas   Alginatos   Fungos termófilos   Peptídeo hidrolases
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:alginato | Fungos termofilicos | imobilização de enzimas | Proteases | Termozimas | Protease

Resumo

Um grupo de microorganismos, como algumas bactérias e fungos, chamados de termofílicos, conseguem crescer e se multiplicar em temperaturas acima de 50 º C. Os fungos termofílicos, em particular, encontram-se em diversos tipos de habitats e o estudo desses seres é de grande importância pois representam uma pequena classe de eucariotos que consegue viver em altas temperaturas. A capacidade de termofilia desses microorganismos se deve, principalmente, a termoestabilidade das suas proteínas e enzimas. Uma das classes de termozimas bastante estudadas são as proteases. Elas apresentam grande aplicação biotecnológica e as de fungos, em especial, na indústria de alimentos. No presente projeto, pretende-se imobilizar a protease de um fungo termofílico (ainda não identificado) isolado de um galinheiro por meio de esferas de alginato de cálcio. Essa técnica de imobilização deve garantir a reutilização da enzima, o aumento da sua estabilidade, não tem toxicidade e as microcápsulas produzidas são facilmente separadas por filtração. A imobilização da protease será realizada por meio de dois procedimentos: variando a percentagem de alginato (2, 2,5, 3 e 3,5%) com 0,01 M de CaCl2 e variando as concentrações de CaCl2 (0,01, 0,025 e 0,04 M) com 20% de alginato. Haverá a medição da atividade enzimática das enzimas encapsuladas pela leitura de absorbância em 280 nm. A atividade enzimática também será observada para a verificação da quantidade de enzima que realmente será imobilizada, o efeito do pH e da temperatura na imobilização, e o nível de atividade após reutilizações da enzima.

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