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Análise funcional e estrutural de hidrolases microbianas e vegetais com uso potencial em processos biotecnológicos ou industriais

Processo: 11/23991-7
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Regular
Vigência: 01 de junho de 2012 - 31 de maio de 2014
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
Pesquisador responsável:Gustavo Orlando Bonilla Rodriguez
Beneficiário:Gustavo Orlando Bonilla Rodriguez
Instituição-sede: Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas (IBILCE). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de São José do Rio Preto. São José do Rio Preto , SP, Brasil
Assunto(s):Biotecnologia  Hidrolases  Enzimas hidrolíticas  Fungos termófilos 

Resumo

O presente projeto pretende dar continuidade a vários subprojetos que envolvem a linha de pesquisa em prospecção de enzimas hidrolíticas de origem vegetal e microbiana. Com o passar do tempo temos incorporado novas subclasses de hidrolases: proteases, lipa­ses, celulases, beta-glicosidases e pectinases. O objetivo que norteia as pesquisas é isolarmos e caracterizarmos hidrolases com propriedades funcionais interessantes e que potencial­mente possam ser incorporadas em processos biotecnológicos ou industriais. Sempre que possível, quando a enzima apresenta propriedades interessantes, avançamos além da fase de prospecção e caracterização básica, pois orientamos nos Programas de Pós-graduação em Biofísica Molecular e de Química, e procuramos também efetuar uma caracterização mais aprofundada da enzima em termos de suas propriedades estruturais e funcionais.A capacidade instalada no Laboratório de Proteínas do IBILCE-UNESP graças a auxílios da FAPESP e da FUNDUNESP, nos permitiu montar uma infraestrutura básica destinada ao isolamento e caracterização de proteínas, e no caso específico de enzimas, tra­balhávamos inicialmente apenas com aquelas de origem vegetal. Atualmente mantemos co­laboração com o grupo de Bioquímica e Microbiologia Aplicada da Profa. Dra. Eleni Go­mes e do Prof. Dr. Roberto da Silva localizado neste Instituto, o que nos permitiu expandir as fontes de enzimas para incluirmos também as de microrganismos, em particular fungos termofílicos, procurando enzimas que tenham uso potencial em processos como o da obtenção de açúcares fermentescíveis para a geração de etanol de segunda geração, por exemplo. Os recursos financeiros pleiteados vão permitir em primeiro lugar alguns equipa­mentos importados e nacionais (principalmente dois novos espectrofotômetros, um novo FPLC, autoclave, capela de fluxo laminar, incubadora BOD, máquina de gelo, sistema de concentração de proteínas). Os procedimentos atuais em uso no laboratório para a purificação de proteínas em escala preparativa precisam ser aprimorados no que se refere às diversas etapas da puri­ficação e caracterização, e os equipamentos solicitados seriam de grande valia para elevar a produtividade. Além dos equipamentos solicitamos material de consumo importado e nacio­nal (colunas, resinas, reagentes, membranas de filtração, concentradores, etc.) e recur­sos para participação em reuniões científicas. (AU)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
BONFA, EMILY COLFERAI; DE SOUZA MORETTI, MARCIA MARIA; GOMES, ELENI; BONILLA-RODRIGUEZ, GUSTAVO ORLANDO. Biochemical characterization of an isolated 50 kDa beta-glucosidase from the thermophilic fungus Myceliophthora thermophila M.7.7. BIOCATALYSIS AND AGRICULTURAL BIOTECHNOLOGY, v. 13, p. 311-318, JAN 2018. Citações Web of Science: 3.
TRINDADE, LUCAS VINICIUS; DESAGIACOMO, CARLA; TEIXEIRA DE MORAES POLIZELI, MARIA DE LOURDES; DE LIMA DAMASIO, ANDRE RICARDO; FURUYAMA LIMA, ALINE MARGARETE; GOMES, ELENI; BONILLA-RODRIGUEZ, GUSTAVO ORLANDO. Biochemical Characterization, Thermal Stability, and Partial Sequence of a Novel Exo-Polygalacturonase from the Thermophilic Fungus Rhizomucor pusillus A13.36 Obtained by Submerged Cultivation. BIOMED RESEARCH INTERNATIONAL, 2016. Citações Web of Science: 3.

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