Purificacao e caracterizacao espectroscopica da proteina xac0419 (15020.1) da bacteria xanthomonas axonopodis pv. citri.

• Processo: 08/50299-4
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
• Data de Início da vigência: 01 de maio de 2008
• Data de Término da vigência: 30 de abril de 2009
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Ljubica Tasic
• Beneficiário: Leandro Henrique de Paula Assis
• Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
• Assunto(s): Espectrometria de massas Xanthomonas axonopodis Espectroscopia Ressonância magnética nuclear
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Chaperones | Espectrometria De Massas | Espectroscopia | Ressonancia Magnetica Nuclear | Xac0419 | Xanthomonas Axonopodis

Resumo

A bactéria Xanthomonas axonopodis pv. citri (Xac) é o agente causador do cancro cítrico que é uma das mais graves doenças da citricultura brasileira. Até o momento, pouco se sabe sobre os mecanismos de virulência desta bactéria. Acredita-se que certos tipos de chaperones participem no processo de translocação das proteínas de patogenicidade e virulência do fitopatógeno Xac pelos sistemas de secreção (tipo 111 e IV) para a célula hospedeira. Para atravessar as barreiras do envelope bacteriano e da célula hospedeira e infectar a planta cítrica, as proteínas de virulência de Xac requerem uma estrutura 3D especifica e compatível ao tamanho do sistema de secreção. Esta estrutura é proporcionada pelas chaperones que mantêm as proteínas de virulência no estado parcialmente desenovelado e as encaminham para o sistema de secreção. Para tanto, a resolução estrutural das chaperones auxiliaria o melhor entendimento das suas funções e a melhor compreensão dos mecanismos de patogenicidade de Xac, além de contribuir para a descoberta de novos padrões de enovelamento de polipeptídeos. Neste projeto, pretendemos analisar uma possível chaperone de Xac nomeada XAC0419 (15020.1). Dependendo de suas propriedades e estabilidade, as informações estruturais desta proteína serão obtidas através das técnicas da ressonância magnética nuclear (RMN), cristalografia de raios-X (X-ray), espectrometria de massa (MS) e/ou espalhamento de raios-X a baixo ângulo (SAXS). (AU)