Estudo da especificidade da prolil oligopeptidase (EC 3.4.21.26) através de peptídeos sintéticos de fluorescência apagada

• Processo: 99/00222-4
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Mestrado
• Data de Início da vigência: 01 de abril de 1999
• Data de Término da vigência: 31 de março de 2001
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
• Pesquisador responsável: Jair Ribeiro Chagas
• Beneficiário: Jefferson Pessôa Hemerly
• Instituição Sede: Escola Paulista de Medicina (EPM). Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP). Campus São Paulo. São Paulo , SP, Brasil
• Assunto(s): Serina endopeptidases Prolil endopeptidase Bradicinina Angiotensina I Neurotensina Substância P
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Especificidade | Prolil Oligopeptidase | Sitios S

Resumo

Este projeto possui como objetivo o estudo da especificidade das interações S'-P' na hidrólise de substratos da prolil oligopeptidase (EC 3.4.21.26). A enzima será purificada a partir de músculo de porco e serão determinadas as constantes cinéticas de hidrólise de derivados fluorogênicos da seqüência da bradicinina. Serão estudadas ainda as seqüências naturais e os análogos fluorogênicos de substratos fisiológicos como angiotensina I, neurotensina e substância P para a determinação da cinética de hidrólise desses hormônios peptídicos e seus derivados. A influência do resíduo anterior à prolina, ou seja P2, no equilíbrio cis/trans nos diferentes homólogos de substratos naturais também será determinada. Adicionalmente procuraremos obter a enzima clonada de Flavobacterium meningosepticum e compará-la à enzima de mamífero. (AU)