Estudo da interação das proteínas albumina e lisozima com nanopartículas de sílica: termodinâmica da interação e efeito da superfície das partículas

Autor(es)

Flávia Elisa Galdino

• Tipo de documento: Dissertação de Mestrado
• Imprenta: Campinas, SP.
• Instituição: Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Instituto de Química
• Data de defesa: 2018-07-17

Membros da banca

Watson Loh; Edvaldo Sabadini; Fernando Carlos Giacomelli

• Orientador: Watson Loh; Mateus Borba Cardoso

Resumo

O fenômeno conhecido como protein corona é caracterizado pela adsorção espontânea e inespecífica de proteínas na superfície das nanopartículas (NPs). Essa camada de proteínas adsorvida tem uma grande influência sobre a ação e eficiência dos nanomateriais aplicados na nanomedicina. Dentre as estratégias para evitar a ocorrência desse fenômeno está a funcionalização da superfície das partículas com grupos zwitteriônicos (ZW) ou com polietilenoglicol (PEG). Em vista disso, o objetivo do trabalho aqui descrito consiste em sintetizar nanopartículas de sílica e estudar a interação delas com diferentes proteínas (albumina bovina e lisozima). Para tal, são considerados três tipos de nanopartículas de sílica, sendo uma sem modificação (SiO2NPs) e as outras duas modificadas com o PEG e o zwitteriônico silano sulfobetaína (SBS), identificadas como SiO2NPs-PEG e SiO2NPs-SBS, respectivamente. Essas nanopartículas foram caracterizadas por espalhamento de luz dinâmico (DLS), potencial zeta, microscopia, termogravimetria (TGA) e ressonância magnética nuclear de hidrogênio (1H-RMN). Os estudos de interação foram realizados através das técnicas de DLS, absorção na região do ultravioleta, dicroísmos circular (CD) e calorimetria de titulação isotérmica (ITC). Três fatores foram considerados nesses estudos: pH, temperatura e força iônica. As três nanopartículas apresentaram uma distribuição de tamanho monomodal em torno de 100 nm e formato aproximadamente esférico. As modificações de superfície com SBS e PEG foram comprovadas através das técnicas de RMN e TGA. Mediante os experimentos de interação dessas nanopartículas com as proteínas verificou-se a interação da proteína albumina bovina apenas com as SiO2NPs. Portanto, para a albumina bovina, proteína carregada negativamente em pH fisiológico, as modificações com SBS e PEG foram eficientes para evitar a adsorção dessa proteína. Ainda com relação a esses experimentos, observou-se que a interação da albumina bovina com as SiO2NPs é controlada pela entalpia e que os fatores força iônica, pH e temperatura influenciaram nos resultados. Com relação à lisozima, proteína carregada positivamente em pH fisiológico, foi observada a interação com as três nanopartículas deste projeto. Ou seja, a propriedade corona free das SiO2NPs-SBS e SiO2NPs-PEG não foi observada para essa proteína (AU)

• Processo FAPESP: 16/11118-0 - Estudo da interação de proteínas com nanopartículas de sílica: termodinâmica da interação e efeito da superfície das partículas
• Beneficiário: Flávia Elisa Galdino
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Mestrado