Texto completo
| |
| Autor(es): |
Bibiana Monson de Souza
Número total de Autores: 1
|
| Tipo de documento: | Tese de Doutorado |
| Imprenta: | Rio Claro. 2014-06-11. , gráficos, ilustrações, tabelas. |
| Instituição: | Universidade Estadual Paulista (Unesp). Instituto de Biociências. Rio Claro |
| Data de defesa: | 2006-12-13 |
| Orientador: | Mario Sergio Palma |
| Área do conhecimento: | Ciências Biológicas - Bioquímica |
| Indexada em: | Banco de Dados Bibliográficos Athena; C@thedra - Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UNESP |
| Localização: | Universidade Estadual Paulista. Biblioteca do Campus de Rio Claro; 574.192; S729e |
| Resumo | |
Neste trabalho foram realizados estudos de caracterização estrutural e funcional de alguns peptídeos da classe dos mastoparanos de vespas, que apresentam diferentes padrões de anfipaticidade, em função das diferentes seqüências de aminoácidos que cada um possui. Os peptídeos foram manualmente sintetizados, utilizando-se estratégia Fmoc, e purificados através de técnicas de cromatografia líquida de alta performance. Após a obtenção do material sintético, foram realizadas análises de espectrometria de massas ESI-MS, para monitoração do controle de qualidade. A estrutura secundária foi investigada com o uso de espectroscopia de dicroísmo circular. Além disso, foram realizadas as modelagens moleculares e dinâmica dos peptídeos para análise de suas trajetórias. Foram feitos ensaios para investigar a interação desses peptídeos com membranas fosfolipídicas sintéticas (lipossomos), sendo esta interação, monitorada por medidas de dicroísmo circular e de troca isotópica H/D combinada com espectrometria de massas. Além disto, foram realizados ensaios de atividades biológicas de cada um dos peptídeos, onde foram testadas as atividades de degranulação de mastócitos, hemólise e antibiose. Os dados de Dicroísmo Circular revelaram que todos os peptídeos possuem a tendência de se estruturar em hélice-a quando em ambientes hidrofóbicos, ou em contato com membranas. Além disso, a presença de fosfolipídios ácidos nas membranas aumenta a interação eletrostática destas com peptídeos positivamente carregados. Os estudos de dinâmica molecular em meio aquoso mostraram alta flexibilidade estrutural dos peptídeos e uma variedade de estados conformacionais, em que predominam conformações randômicas, sem, contudo deixar de apresentar alguma porção helicoidal. Além disso, foi mostrado que esses peptídeos possuem caráter anfifílico quando estruturados em hélice. (AU) | |
| Processo FAPESP: | 03/00985-5 - Estrutura e funcao de mastoparanos dos venenos de vespas. |
| Beneficiário: | Bibiana Monson de Souza |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Doutorado |