CV Lattes
Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Instituto de Química (IQ) (Instituição Sede da última proposta de pesquisa) País de origem: Brasil
Possui graduação em Química pela Universidade Estadual de Maringá (2008). Mestrado pela Universidade Estadual de Campinas (2011). Doutorado pela Universidade Estadual de Campinas (2015) na área de bioquímica de proteínas, possuindo ampla experiência em expressão, purificação e caracterização estrutural e funcional de chaperonas moleculares. Realizou um pós doutorado no Instituto Pasteur, Paris, Franca, no grupo de RMN des biomoleculas, pesquisando estrutura e interação de proteínas de membranas. Atualmente trabalha no CNRS - Franca, no BIP02, estudando a relacao entre estrutura e funcao de chaperonas moleculares. (Fonte: Currículo Lattes)
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O enovelamento de proteínas na célula geralmente é auxiliado por chaperonas moleculares, das quais a família Hsp70 (Hsp = heat shock protein) desempenha papéis relevantes, auxiliando no enovelamento de proteínas recém-sintetizadas, participando da translocação, entre outros. As co-chaperonas "J-domain proteins" (JDP) cooperam com as chaperonas Hsp70, ligando-se a proteínas parcialmente en…
A grande importância de se entender a interação da HSP90 com outras proteínas pode ser constatada pelo fato desta chaperona ser uma 'proteína-hub' que interage com pelo menos 10% das proteínas expressas em eucariotos. Contudo, pouca informação existe sobre as regiões de interação devido, entre outros fatores menos preponderantes, à alta massa molecular da HSP90, de algumas interações sere…
O estresse térmico é um dos principais fatores que perturbam a homeostase protéica celular, pois favorece o acúmulo de proteínas parcialmente ou mesmo incorretamente enoveladas na célula. Por estarem mais sujeitas a este tipo de estresse as plantas expressam uma família de chaperonas moleculares conhecidas como smHsp que podem chegar a perfazer 2% do total de proteínas em folhas nestas si…
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