| Processo: | 18/11948-9 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado |
| Data de Início da vigência: | 01 de novembro de 2018 |
| Data de Término da vigência: | 31 de dezembro de 2021 |
| Área de conhecimento: | Ciências Exatas e da Terra - Química - Química Orgânica |
| Pesquisador responsável: | Carlos Henrique Inacio Ramos |
| Beneficiário: | Glaucia Melina Squizato Pinheiro de Castro |
| Instituição Sede: | Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil |
| Assunto(s): | Proteínas Espalhamento de raios X a baixos ângulos Chaperonas moleculares Elementos estruturais de proteínas Ressonância magnética nuclear |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Chaperonas moleculares | Crio-microscopia eletrônica | Proteinas | Ressonância Magnética Nuclear | Saxs | Estrutura de proteínas |
Resumo O enovelamento de proteínas na célula geralmente é auxiliado por chaperonas moleculares, das quais a família Hsp70 (Hsp = heat shock protein) desempenha papéis relevantes, auxiliando no enovelamento de proteínas recém-sintetizadas, participando da translocação, entre outros. As co-chaperonas "J-domain proteins" (JDP) cooperam com as chaperonas Hsp70, ligando-se a proteínas parcialmente enoveladas (cliente) e entregando-as para a Hsp70. Embora a função dessas proteínas estejam determinadas, suas estruturas tridimensionais e o mecanismo de interação da JDP com a cliente e com a Hsp70, por ser transiente, não estão bem estabelecidos. Outro motivo dessa escassez de dados se deve ao fato de que, a caracterização estrutural destas proteínas é dificultada devido à alta massa molecular destas macromoléculas, a presença de uma grande região flexível nas JDP e ainda por esta interação ser transiente. Contudo, nosso grupo de pesquisa tem realizado importantes contribuições sobre a estrutura e função de algumas JDP, caracterizando a estrutura quaternária por espalhamento de luz a baixo ângulo - SAXS (Ramos e col., 2008), e resolvendo a estrutura tridimensional por RMN do domínio funcional da JDP, o qual participa da interação com a Hsp70 (Pinheiro e col., 2018). Também realizados experimentos de dinâmica da proteína completa, para entender a relação entre os domínios, e quais resíduos estão envolvidos na interação com a chaperona (manuscrito em preparação). Desde então viemos planejando e executando experimentos com a finalidade de obter dados sobre a estrutura e a dinâmica desta co-chaperona em alta resolução. Os dados iniciais obtidos são muito promissores e sugerem que estamos perto de realizar uma proeza no Brasil, a determinação da estrutura em alta resolução por RMN de uma proteína dimérica, onde cada monômero possui cerca de 40 kDa e a compreensão do mecanismo de interação entre esta proteína e a chaperona Hsp70 por microscopia crio-eletrônica. Para realizar este grande desafio, a colaboração entre os grupos de pesquisa na UNICAMP, UFRJ e IBS (Grenoble - França) é fundamental e tal colaboração só será possível pela atuação da candidata à bolsa. | |
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