| Processo: | 17/01074-9 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado |
| Data de Início da vigência: | 01 de junho de 2017 |
| Data de Término da vigência: | 31 de julho de 2018 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas |
| Pesquisador responsável: | Carlos Henrique Inacio Ramos |
| Beneficiário: | Glaucia Melina Squizato Pinheiro de Castro |
| Instituição Sede: | Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil |
| Vinculado ao auxílio: | 12/50161-8 - Estudo da estrutura e função da chaperona Hsp90 com ênfase no seu papel em homeostase celular, AP.TEM |
| Assunto(s): | Proteínas de choque térmico HSP90 Chaperonas moleculares Dobramento de proteína |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Chaperonas moleculares | Enovelamento de proteínas | Hsp | Relação estrutura e função de proteínas | Proteínas |
Resumo A grande importância de se entender a interação da HSP90 com outras proteínas pode ser constatada pelo fato desta chaperona ser uma 'proteína-hub' que interage com pelo menos 10% das proteínas expressas em eucariotos. Contudo, pouca informação existe sobre as regiões de interação devido, entre outros fatores menos preponderantes, à alta massa molecular da HSP90, de algumas interações serem transientes e da dificuldade de se obter algumas proteínas parceiras em alta concentração para estudos. Além do descrito acima existe pouca informação também sobre como outros fatores além de interação com proteínas afetam a estrutura e função da HSP90. Para obter informações relacionadas aos tópicos acima utilizaremos ferramentas de biofísica molecular e biologia estrutural para investigar as regiões de interação entre HSP90 e co-chaperonas com outras proteínas, medindo o efeito de co-fatores (nucleotídeos, metais, peptídeos, etc). O estudo em larga escala do efeito destes co-fatores em proteínas tem ganhado muita relevância recentemente e sua aplicação em chaperonas não pode ser ignorada. (AU) | |
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