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Estudo da interação de HSP90 com outras proteínas e co-fatores

Processo: 17/01074-9
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Data de Início da vigência: 01 de junho de 2017
Data de Término da vigência: 31 de julho de 2018
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
Pesquisador responsável:Carlos Henrique Inacio Ramos
Beneficiário:Glaucia Melina Squizato Pinheiro de Castro
Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:12/50161-8 - Estudo da estrutura e função da chaperona Hsp90 com ênfase no seu papel em homeostase celular, AP.TEM
Assunto(s):Proteínas de choque térmico HSP90   Chaperonas moleculares   Dobramento de proteína
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Chaperonas moleculares | Enovelamento de proteínas | Hsp | Relação estrutura e função de proteínas | Proteínas

Resumo

A grande importância de se entender a interação da HSP90 com outras proteínas pode ser constatada pelo fato desta chaperona ser uma 'proteína-hub' que interage com pelo menos 10% das proteínas expressas em eucariotos. Contudo, pouca informação existe sobre as regiões de interação devido, entre outros fatores menos preponderantes, à alta massa molecular da HSP90, de algumas interações serem transientes e da dificuldade de se obter algumas proteínas parceiras em alta concentração para estudos. Além do descrito acima existe pouca informação também sobre como outros fatores além de interação com proteínas afetam a estrutura e função da HSP90. Para obter informações relacionadas aos tópicos acima utilizaremos ferramentas de biofísica molecular e biologia estrutural para investigar as regiões de interação entre HSP90 e co-chaperonas com outras proteínas, medindo o efeito de co-fatores (nucleotídeos, metais, peptídeos, etc). O estudo em larga escala do efeito destes co-fatores em proteínas tem ganhado muita relevância recentemente e sua aplicação em chaperonas não pode ser ignorada. (AU)

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Publicações científicas
(As publicações científicas contidas nesta página são originárias da Web of Science ou da SciELO, cujos autores mencionaram números dos processos FAPESP concedidos a Pesquisadores Responsáveis e Beneficiários, sejam ou não autores das publicações. Sua coleta é automática e realizada diretamente naquelas bases bibliométricas)
MATOS, CAROLINA O.; PINHEIRO, GLAUCIA; RAMOS, CARLOS; ALMEIDA, FABIO. Backbone and sidechain NMR assignments of residues 1-81 from yeast Sis1 in complex with an Hsp70 C-terminal EEVD peptide. BIOMOLECULAR NMR ASSIGNMENTS, v. 17, n. 2, p. 4-pg., . (19/16114-1, 17/01074-9, 17/26131-5, 18/11948-9, 12/50161-8)
PINHEIRO, GLAUCIA M. S.; AMORIM, GISELE C.; IQBAL, ANWAR; ALMEIDA, FABIO C. L.; RAMOSA, C. H. I.. Solution NMR investigation on the structure and function of the isolated J-domain from Sis1: Evidence of transient inter-domain interactions in the full-length protein. Archives of Biochemistry and Biophysics, v. 669, p. 71-79, . (17/26131-5, 12/50161-8, 17/01074-9, 18/11948-9)
MATOS, CAROLINA O.; PINHEIRO, GLAUCIA M. S.; CARUSO, ICARO P.; AMORIM, GISELE C.; ALMEIDA, FABIO C. L.; RAMOS, CARLOS H. I.. NMR Studies on the Structure of Yeast Sis1 and the Dynamics of Its Interaction with Ssa1-EEVD. Molecules, v. 30, n. 1, p. 22-pg., . (17/26131-5, 12/50161-8, 18/11948-9, 17/01074-9, 19/16114-1)