Estudo da estrutura e função da chaperona Hsp90 com ênfase no seu papel em homeostase celular

• Processo: 12/50161-8
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Temático
• Vigência: 01 de agosto de 2012 - 31 de julho de 2018
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Carlos Henrique Inacio Ramos
• Beneficiário: Carlos Henrique Inacio Ramos
• Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
• Pesquisadores principais: Julio Cesar Borges ; Maria Isabel Nogueira Cano
• Auxílios(s) vinculado(s): 16/16277-0 - 2nd Annual European MicroCal Meeting, AR.EXT
• Bolsa(s) vinculada(s): 17/09510-2 - Auxílio técnico em biologia molecular e purificação de proteínas, BP.TT; 17/01074-9 - Estudo da interação de HSP90 com outras proteínas e co-fatores, BP.PD; 17/04268-9 - Auxílio técnico em biologia molecular e purificação de proteínas, BP.TT; + mais bolsas vinculadas 16/20405-3 - Produção da chaperona mitocondrial Hsp70 de Plasmodium Falciparum recombinante visando caracterização estrutural e funcional, BP.IC; 16/20359-1 - Auxílio técnico em biologia molecular e purificação de proteínas, BP.TT; 16/14228-1 - Estudo da interação de Hsp90 com outras proteínas, BP.PD; 16/14503-2 - Caracterização termodinâmica da interação da Hsp90 com outras proteínas, BP.PD; 16/03360-6 - Auxílio técnico em biologia molecular e purificação de proteínas, BP.TT; 16/02244-2 - Auxílio técnico em biologia molecular e purificação de proteínas, BP.TT; 15/25547-8 - Auxílio técnico em biologia molecular e purificação de proteínas, BP.TT; 15/08909-3 - Investigação da expressão celular de chaperonas moleculares e de sua função por complementação em leveduras 'nocaute', BP.PD; 14/16646-0 - Mortalina humana: interação com co-chaperonas, p53 e mutantes, cinética de agregação, regulação/modulação e secreção por vesículas, BP.PD; 14/15432-6 - Efeito da catequina EGCG na montagem do complexo Hsp90: co-chaperonas, BP.IC; 14/12239-0 - Auxílio técnico em biologia molecular e purificação de proteínas, BP.TT; 14/08786-6 - Estudo estrutural e funcional da co-chaperona SGT de Leishmania braziliensis, BP.MS; 14/00170-6 - Estudo da interação de Hsp90 com outras proteínas por ligação cruzada e investigação da ligação de metais e seus efeitos, BP.PD; 14/00076-0 - Estudo da interação entre chaperonas importantes para o controle de qualidade proteico celular em eucariotos superiores., BP.DR; 13/25646-0 - Estudos funcionais comparativos de Hsp90 de diferentes organismos, BP.DD; 13/16813-0 - Estudo da interação das chaperonas Hsp70 citoplasmáticas e mitocondriais de Plasmodium faciparum e Leishmania braziliensis com co-chaperonas e potenciais ligantes/inibidores, BP.PD; 13/23406-2 - Auxílio técnico em biologia molecular e purificação de proteínas, BP.TT; 13/17241-0 - Auxílio técnico de laboratório junto a projeto temático, BP.TT; 13/11500-4 - Estudos de proteínas na rede proteômica da Hsp90 eucarioto: caracterização funcional da co-chaperona p23 humana e de Leishmania braziliensis e um provável ortólogo da hsp100/clpb de metazoário utilizando levedura como um sistema de expressão heterólogo, BP.PD; 13/10939-2 - Caracterização de genes humanos como potencial chaperona com função desagregase, BP.DR; 13/10712-8 - Identificação de Moléculas com Ação Inibitória Seletiva para as Hsp90 de leishmania, plasmódio e humana: Abordagem Termodinâmica e Comparativa., BP.PD; 12/25475-9 - Estudo da homeostase telomérica utilizando inibidores de Hsp90 e da telomerase em Leishmania spp., BP.PD; 13/04817-1 - Caracterização termodinâmica da interação da Hsp90 com outras proteínas e com pequenas moléculas específicas., BP.PD; 13/04808-2 - Estudo da interação entre a Hsp90 com suas co-chaperones em protozoários, BP.PD; 12/23216-6 - Estudo da interação de Hsp90 com outras proteínas por ligação cruzada e investigação da ligação de metais e seus efeitos, BP.PD; 12/17767-0 - Auxílio técnico ao projeto temático, BP.TT - menos bolsas vinculadas
• Assunto(s): Chaperonas moleculares Dobramento de proteína Homeostase
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Chaperonas | Enovelamento De Proteinas | Interacao Proteina Ligantes | Interacao Proteina-Proteina

Resumo

A chaperona Hsp90 (heat shock protein 90 kDa) é encontrada em todos os organismos e em todos os compartimentos celulares, sendo que as duas formas encontradas no citossol de eucariotos interagem com pelo menos 10% de todas as proteínas produzidas pela célula. A Hsp90 tem papel fundamental na maturação destas proteínas, o que a torna uma proteína importante para diversos processos celulares tais quais sinalização, proteostase, epigenética, manutenção do telômero, imunidade inata e outros. Obviamente, alterações neste 'nó altamente conectado', como pode-se rotular a Hsp90, leva a perturbações no funcionamento celular acarretando em drásticas consequências para o organismo. Por exemplo, a Hsp90 parece ter papel central na patologia de diversos tipos de câncer pois muitas das quinases que são clientes desta chaperona estão envolvidas com o desenvolvimento desta doença e inclusive inibidores específicos da Hsp90 já veem sendo investigados em testes clínicos. Nenhuma Hsp90 citossólica humana teve sua estrutura tridimensional completa determinada e os mecanismos pelos quais as funções desta chaperona são moduladas também não são ainda inteiramente conhecidos, mesmo que se saiba que proteínas co-chaperonas e modificações pós-traducionais parecem exercer papel fundamental nestes processos. Pelo óbvio potencial terapêutico que tanto a Hsp90 humana quanto a Hsp90 de outros organismos possuem, torna-se imprescindível desvendar os mecanismos pelos quais a estrutura desta chaperona é estabilizada e como ocorre a modulação da maturação de suas proteínas clientes. Estes objetivos comuns aglutinaram pesquisadores envolvidos com o estudo da relação entre estrutura e função de proteínas, particularmente de chaperonas humanas, de plantas e de protozoários, em torno dos seguintes propósitos: 1) determinar os aspectos conformacionais da Hsp90, de seus domínios isolados e de algumas de suas co-chaperonas. 2) caracterizar a atividade ATPásica dos vários tipos de Hsp90 disponíveis. 3) investigar a interação das várias Hsp90 em estudo com co-chaperonas, proteínas clientes e potenciais inibidores. 4) investigar qual o efeito das modificações pós-traducionais na estrutura e função da Hsp90. (AU)

Publicações científicas

(46)

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

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