Caracterização termodinâmica da interação da Hsp90 com outras proteínas e com pequenas moléculas específicas.

• Processo: 13/04817-1
• Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
• Vigência (Início): 01 de junho de 2013
• Vigência (Término): 31 de maio de 2015
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Carlos Henrique Inacio Ramos
• Beneficiário: Regina Célia Adão
• Instituição-sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
• Vinculado ao auxílio: 12/50161-8 - Estudo da estrutura e função da chaperona Hsp90 com ênfase no seu papel em homeostase celular, AP.TEM
• Assunto(s): Calorimetria Proteínas

Resumo

O estudo da interação entre proteínas e a busca por pequenas moléculas que possam modular a função da Hsp90 é de extrema importância para o avanço do conhecimento científico sobre diversos mecanismos celulares e para a busca de novos fármacos para o aumento da produção de proteínas enoveladas corretamente e diminuição do número de agregados em condições patológicas. A caracterização completa destas interações requer uma quantificação da afinidade de ligação, número de sítios de ligação e a termodinâmica de ligação, que nos dão informações sobre as forças energéticas que geram interações biomoleculares. Este projeto tem por objetivo explorar a técnica de microcalorimetria de titulação isotérmica (ITC) combinada com varredura diferencial (DSC) para a caracterização termodinâmica de interações entre chaperonas Hsp90-Hsp70, entre estas e outras proteínas clientes e com pequenas moléculas com potencial de modular suas funções.