Resumo
Recentemente, enzimas com mecanismos oxidativos atuando diretamente na celulose cristalina foram descritas como LPMOs. Desde então, essas enzimas vêm sendo adicionadas aos coquetéis comerciais potencializando seu desempenho, tornando estas enzimas o foco de diversos estudos envolvendo o seu modo de ação, interação com o substrato e doadores de elétrons, incluindo a enzima CDH. Através da análise da sequência de aminoácidos de LPMOs de diferentes fungos filamentosos foi encontrada uma região extra nas estruturas descritas até o momento. Análises computacionais anteriormente realizadas, envolvendo a interação entre CDHs e LPMOs evidenciaram que essas regiões extras podem servir como local de ancoragem para a enzima CDH, dando acesso a via de transferência de elétrons. Este projeto combinará o talento de dois pesquisadores, Dr. Sam Hay da Universidade de Manchester e Dr. Fernando Segato da Universidade de São Paulo, para estudar o mecanismo de acoplamento entre CDH e LPMO, bem como descrever a via de transferência de elétrons para o átomo de cobre no sítio ativo da enzima LPMO utilizando abordagens de biologia computacional e sintética. Os dados gerados nas análises computacionais pelo grupo do Prof. Hay serão utilizados para a construção de proteínas sinteticamente modificadas. As enzimas mutantes com potencial melhorado serão inseridas no sistema de expressão desenvolvido anteriormente pelo grupo do Prof. Segato Lab para melhorar a sacarificação da biomassa. Cada investigador principal (Pi) e pós-doc visitará a instituição do outro duas vezes. No primeiro ano, serão realizados os principais experimentos de laboratório e no segundo ano, cada Pi e pós-doc treinará o outro grupo em sua área de especialização. (AU)
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