Multifunctional biosensors based on peptide-polyelectrolyte conjugates

Autor(es)

Kogikoski, Jr., S. ^[1] ; Sousa, C. P. ^[1] ; Liberato, M. S. ^[1] ; Andrade-Filho, T. ^[2] ; Prieto, T. ^[1] ; Ferreira, F. F. ^[1] ; Rocha, A. R. ^[3] ; Guha, S. ^[4] ; Alves, W. A. ^[1]

Afiliação do(s) autor(es)

^[1] Univ Fed ABC, Ctr Ciencias Nat & Humanas, BR-09210580 Santo Andre, SP - Brazil

^[2] Univ Fed Sul & Sudeste Para, Fac Fis, Inst Ciencias Exatas, Campus Maraba, BR-68505080 Maraba, Para - Brazil

^[3] Univ Estadual Paulista UNESP, Inst Fis Teor, Sao Paulo, SP - Brazil

^[4] Univ Missouri, Dept Phys & Astron, Columbia, MO 65211 - USA

• Tipo de documento: Artigo Científico
• Fonte: Physical Chemistry Chemical Physics; v. 18, n. 4, p. 3223-3233, JAN 28 2016.
• Citações Web of Science: 11

Resumo

A novel enzymatic platform for the sensing of H2O2 and glucose that uses L, L-diphenylalanine micro/ nanostructures (FF-MNSs) as an enzyme support is shown. This platform is obtained by the self-assembly of poly(allylamine hydrochloride) (PAH), FF-MNSs, and microperoxidase-11 (MP11) anchored onto the peptide matrix, in two different crystal structures of FF-MNSs: hexagonal (P6(1)) and orthorhombic (P22(1)2(1)). The electroactive area of the electrodes increases in the presence of FF-MNSs. We also demonstrate via theoretical calculations that the valence band energy of the orthorhombic structure allows it to be doped, similarly to p-type semiconductors, where PAH acts as a doping agent for the orthorhombic peptide structure, decreasing the band-gap by around 1 eV, which results in a smaller charge transfer resistance. These results are consistent with electrochemical impedance spectroscopy measurements, which further elucidate the role of the band structure of the orthorhombic FF-MNSs in the conductivity and electron transfer rates of the hybrid material. An effective communication between the electrode and the active site of a glucose oxidase enzyme through MP11-protein complexes occurs, paving the way for FF-MNSs in the orthorhombic phase for the future development of bioelectronics sensing devices. (AU)

• Processo FAPESP: 11/02346-6 - Modificação da superfície de nanoestruturas de peptídeos visando potencial aplicação em biocélulas a combustível
• Beneficiário: Camila Pinheiro Sousa
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado Direto
• Processo FAPESP: 12/15481-1 - Matrizes poliméricas funcionais preparadas por eletrofiação: Estudos das propriedades estruturais e processos de biodegradação
• Beneficiário: Michelle da Silva Liberato
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado
• Processo FAPESP: 13/12997-0 - Auto-organização hierárquica de peptídeos anfifílicos: mecanismos fundamentais e potenciais aplicações
• Beneficiário: Wendel Andrade Alves
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Processo FAPESP: 12/01933-8 - Matrizes biomiméticas obtidas por eletrofiação: possível aplicação na detecção de NO
• Beneficiário: Sergio Kogikoski Junior
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado Direto
• Processo FAPESP: 08/57805-2 - Instituto de Bioanalítica
• Beneficiário: Lauro Tatsuo Kubota
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Temático
• Processo FAPESP: 11/11973-4 - ICTP Instituto Sul-Americano para Pesquisa Fundamental: um centro regional para física teórica
• Beneficiário: Nathan Jacob Berkovits
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Temático