| Texto completo | |
| Autor(es): |
Renato Rodrigues Ferreira
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Ariane Vendemiatti
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Priscila Lupino Gratão
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Peter John Lea
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Ricardo Antunes Azevedo
[5]
Número total de Autores: 5
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| Afiliação do(s) autor(es): | [1] UNICAMP. IB. Depto. de Genética e Evolução - Brasil
[2] USP. ESALQ. Depto. de Genética - Brasil
[3] USP. ESALQ. Depto. de Genética - Brasil
[4] Lancaster University. Dept. Biological Sciences - Reino Unido
[5] USP. ESALQ. Depto. de Genética - Brasil
Número total de Afiliações: 5
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| Tipo de documento: | Artigo Científico |
| Fonte: | Scientia Agricola; v. 62, n. 2, p. 184-189, 2005-04-00. |
| Resumo | |
Lisina, treonina, metionina e isoleucina são derivados do aspartato. Aspartato quinase tem um papel chave no controle da via metabólica do aspartato. A enzima é muito sensível à manipulação e armazenagem e o ensaio enzimático do hidroxamato que é normalmente utilizado para determinar a atividade da aspartato quinase deve ser alterado de acordo com a espécie de planta e tecido vegetal a ser analisado. Nós otimizamos o ensaio para a determinação da atividade da aspartato quinase em culturas celulares de calos de milho. Entre os vários parâmetros testados do ensaio, a concentração de ATP/Mg e temperatura foram críticos para atividade enzimática. No caso da temperatura, 35°C foi a temperatura ótima para atividade da aspartato quinase. (AU) | |
| Processo FAPESP: | 98/12461-0 - Estudo da variabilidade genética para o controle da biossíntese e degradação de lisina em arroz (Oriza sativa L.) |
| Beneficiário: | Ricardo Antunes de Azevedo |
| Modalidade de apoio: | Auxílio à Pesquisa - Regular |
| Processo FAPESP: | 01/13216-4 - Estudo do metabolismo de lisina em sorgo. |
| Beneficiário: | Ricardo Antunes de Azevedo |
| Modalidade de apoio: | Auxílio à Pesquisa - Regular |