Crystallographic structure and molecular dynamics simulations of the major endoglucanase from Xanthomonas campestris pv. campestris shed light on its oligosaccharide products release pattern

Autor(es)

Puhl, Ana C. ^[1] ; Prates, Erica T. ^{[2, 3]} ; Rosseto, Flavio R. ^[1] ; Manzine, Livia R. ^[1] ; Stankovic, Ivana ^[2] ; de Araujo, Simara S. ^[1] ; Alvarez, Thabata M. ^[4] ; Squina, Fabio M. ^[4] ; Skaf, Munir S. ^[2] ; Polikarpov, Igor ^[1]

Afiliação do(s) autor(es)

^[1] Univ Soo Paulo, Inst Fis Sao Carlos, Av Trabalhador Sao Carlense 400, BR-13560970 Sao Carlos, SP - Brazil

^[2] Univ Estadual Campinas, Inst Quim, UNICAMP, Cx P 6154, BR-13082086 Campinas, SP - Brazil

^[3] Oak Ridge Natl Lab, Biosci Div, POB 2009, Oak Ridge, TN 37830 - USA

^[4] Univ Sorocaba UNISO, Programa Proc Tecnol & Ambientais, Sorocaba, SP - Brazil

• Tipo de documento: Artigo Científico
• Fonte: International Journal of Biological Macromolecules; v. 136, p. 493-502, SEP 1 2019.
• Citações Web of Science: 0

Resumo

Cellulases are essential enzymatic components for the transformation of plant biomass into fuels, renewable materials and green chemicals. Here, we determined the crystal structure, pattern of hydrolysis products release, and conducted molecular dynamics simulations of the major endoglucanase from the Xanthomonas campestris pv. campestris (XccCel5A). XccCel5A has a TIM barrel fold with the catalytic site centrally placed in a binding groove surrounded by aromatic side chains. Molecular dynamics simulations show that productive position of the substrate is secured by a network of hydrogen bonds in the four main subsites, which differ in details from homologous structures. Capillary zone electrophoresis and computational studies reveal XccCel5A can act both as endoglucanase and licheninase, but there are preferable arrangements of substrate regarding beta-1,3 and beta-1,4 bonds within the binding cleft which are related to the enzymatic efficiency. (C) 2019 Published by Elsevier B.V. (AU)

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