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(Referência obtida automaticamente do Web of Science, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores.)

Singlet oxygen-induced protein aggregation: Lysozyme crosslink formation and nLC-MS/MS characterization

Texto completo
Autor(es):
Marques, Emerson Finco [1, 2] ; Medeiros, Marisa H. G. [1] ; Di Mascio, Paolo [1]
Número total de Autores: 3
Afiliação do(s) autor(es):
[1] Univ Sao Paulo, Inst Quim, Dept Bioquim, BR-05508000 Sao Paulo - Brazil
[2] Univ Sao Paulo, Inst Quim, Dept Quim Fundamental, Sao Paulo - Brazil
Número total de Afiliações: 2
Tipo de documento: Artigo Científico
Fonte: Journal of Mass Spectrometry; v. 54, n. 11, p. 894-905, NOV 2019.
Citações Web of Science: 0
Resumo

Singlet molecular oxygen (O-1(2)) has been associated with a number of physiological processes. Despite the recognized importance of O-1(2)-mediated protein modifications, little is known about the role of this oxidant in crosslink formation and protein aggregation. Thus, using lysozyme as a model, the present study sought to investigate the involvement of O-1(2) in crosslink formation. Lysozyme was photochemically oxidized in the presence of rose bengal or chemically oxidized using {[}O-18]-labeled O-1(2) released from thermolabile endoperoxides. It was concluded that both O-1(2) generating systems induce lysozyme crosslinking and aggregation. Using SDS-PAGE and nano-scale liquid chromatography coupled to electrospray ionization mass spectrometry, the results clearly demonstrated that O-1(2) is directly involved in the formation of covalent crosslinks involving the amino acids histidine, lysine, and tryptophan. (AU)

Processo FAPESP: 12/12663-1 - Oxigênio singlete e peróxidos em química biológica
Beneficiário:Paolo Di Mascio
Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Temático
Processo FAPESP: 13/07937-8 - Redoxoma
Beneficiário:Ohara Augusto
Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Centros de Pesquisa, Inovação e Difusão - CEPIDs