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(Referência obtida automaticamente do Web of Science, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores.)

Joint X-ray crystallographic and molecular dynamics study of cellobiohydrolase I from Trichoderma harzianum: deciphering the structural features of cellobiohydrolase catalytic activity

Texto completo
Autor(es):
Textor, Larissa C. [1] ; Colussi, Francieli [1] ; Silveira, Rodrigo L. [2] ; Serpa, Viviane [1] ; de Mello, Bruno L. [1] ; Muniz, Joao Renato C. [1] ; Squina, Fabio M. [3] ; Pereira, Jr., Nei [4] ; Skaf, Munir S. [2] ; Polikarpov, Igor [1]
Número total de Autores: 10
Afiliação do(s) autor(es):
[1] Univ Sao Paulo, Inst Fis Sao Carlos, BR-13560970 Sao Carlos, SP - Brazil
[2] State Univ Campinas UNICAMP, Inst Chem, Campinas, SP - Brazil
[3] CNPEM, Lab Nacl Ciencia & Tecnol Bioetanol CTBE, Campinas, SP - Brazil
[4] Univ Fed Rio de Janeiro, Escola Quim, Ctr Tecnol, Lab Desenvolvimento Bioproc LaDeBio, BR-21941 Rio De Janeiro - Brazil
Número total de Afiliações: 4
Tipo de documento: Artigo Científico
Fonte: FEBS Journal; v. 280, n. 1, p. 56-69, JAN 2013.
Citações Web of Science: 32
Resumo

Aiming to contribute toward the characterization of new, biotechnologically relevant cellulolytic enzymes, we report here the first crystal structure of the catalytic core domain of Cel7A (cellobiohydrolase I) from the filamentous fungus Trichoderma harzianum IOC 3844. Our structural studies and molecular dynamics simulations show that the flexibility of Tyr260, in comparison with Tyr247 from the homologous Trichoderma reesei Cel7A, is enhanced as a result of the short side-chains of adjacent Val216 and Ala384 residues and creates an additional gap at the side face of the catalytic tunnel. T. harzianum cellobiohydrolase I also has a shortened loop at the entrance of the cellulose-binding tunnel, which has been described to interact with the substrate in T. reesei Cel7A. These structural features might explain why T. harzianum Cel7A displays higher kcat and Km values, and lower product inhibition on both glucoside and lactoside substrates, compared with T. reesei Cel7A. (AU)

Processo FAPESP: 10/08680-2 - Aspectos moleculares da degradação de biomassa lignocelulósica: dinâmica de enzimas e nanoarquitetura de paredes celulares de plantas
Beneficiário:Rodrigo Leandro Silveira
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Doutorado
Processo FAPESP: 09/54035-4 - EMU: facility para estudos avançados de materiais nanoestruturados e biossistemas / FAMA
Beneficiário:Igor Polikarpov
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Programa Equipamentos Multiusuários