Caracterização molecular e atividade biológica da bothoropstoxina II proveniente do veneno de B. jararacussu

• Processo: 93/04589-3
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Data de Início da vigência: 01 de janeiro de 1994
• Data de Término da vigência: 31 de dezembro de 1994
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Sergio Marangoni
• Beneficiário: Sergio Marangoni
• Instituição Sede: Instituto de Biologia (IB). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
• Assunto(s): Venenos de serpentes Bothrops jararacussu Fosfolipases A2 Miotoxinas Bothropstoxina-2
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Bothrops Jararacussu | Fosfolipase A2 | Miotoxina

Resumo

Fosfolipases A2 (PLA2), também conhecidas por fosfatidil-acil-hidrolases (EC 3.1.1.4.2), são enzimas lipolíticas que agem especificamente na catálise da hidrólise da ligação éster na posição 2-acil (Sn-2) dos L-fosfolipídeos. Algumas miotoxinas apresentam atividade de PLA2, outras não. Esse "lack" de atividade de PLA2, pode ser devido à presença de asparagina na posição 28, leucina na posição 32 e lisina na posição 49. A caracterização da BthTX II, uma miotoxina com estrutura, de PLA2 purificada do veneno de B. jararacussu, proporcionará a obtenção de ferramentas moleculares para os estudos de atividade biológica relacionada com hemólise, hidrolise de fosfolipídeos e interação com os componentes estruturais de membranas biológicas. Essas informações poderão contribuir para o esclarecimento do mecanismo de mionecrose dessas PLA2. (AU)