Estudos das mudancas conformacionais da tropomiosina do filamento fino atraves da analise de proteinas recombinantes contendo aminoacidos modificados (5-hidroxitriptofano e 7-azatriptofano ).

• Processo: 95/09199-4
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Data de Início da vigência: 01 de março de 1996
• Data de Término da vigência: 28 de fevereiro de 1997
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
• Pesquisador responsável: Shaker Chuck Farah
• Beneficiário: Shaker Chuck Farah
• Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
• Assunto(s): Tropomiosina Contração muscular Fluorescência
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Acto-Miosina | Contracao Muscular | Fluorescencia | Mutagense | Tropomiosina

Resumo

Nesta linha de pesquisa pretendemos utilizar uma combinação de proteínas recombinantes contendo aminoácidos modificados e técnicas espectroscópicas para compreender mudanças conformacionais em proteínas. Aminoácidos que não existem na natureza podem ser incorporados em proteínas recombinantes por cepas bacterianas auxotróficas. Os sinais espectroscópicos destas proteínas modificadas podem ser detectados em sistemas complexos contendo grandes quantidades de outras proteínas. Este sistema de introduzir sondas em proteínas tem muitas vantagens sobre a marcação química de proteínas in vitro, incluindo: a simplicidade do protocolo, a homogeneidade do produto, as mudanças relativamente pequenas nos tamanhos das cadeias laterais, e a habilidade de colocar a sonda em qualquer lugar ao longo da seqüência primária da proteína. Inicialmente, o modelo que será estudado é a tropomiosina e suas interações no filamento fino de músculo esquelético; um sistema em que já temos experiência e para o qual já obtivemos resultados preliminares. Esta estratégia poderá ser aplicada para estudo de mudanças conformacionais em outros complexos protéicos. (AU)