Construcao de uma nova proteina quimerica do treponema pallidum e sua aplicacao no imunodiagnostico da sifilis

• Processo: 05/51541-5
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Data de Início da vigência: 01 de julho de 2006
• Data de Término da vigência: 31 de dezembro de 2008
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
• Pesquisador responsável: Neuza Satomi Sato
• Beneficiário: Neuza Satomi Sato
• Instituição Sede: Instituto Adolfo Lutz (IAL). Coordenadoria de Controle de Doenças (CCD). Secretaria da Saúde (São Paulo - Estado). São Paulo , SP, Brasil
• Assunto(s): Treponema pallidum Ensaio de imunoadsorção enzimática Antígeno recombinante Reação em cadeia por polimerase (PCR)
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Antigeno Recombinante | Elisa | Pcr | Proteina Quimerica | Treponema Pallidum | 9Iologia Molecular

Resumo

A prioridade para melhorar o diagnóstico da sífilis, causado pelo espiroqueta Treponema pallidum, deve ser direcionado para o desenvolvimento de testes sensíveis e específicos para o diagnosticar precocemente a sífilis ativa, a sífilis congênita e a neurosífilis, situações estas em que os testes convencionais apresentam limitações. Os três antígenos recombinantes (rTp47, rTp17 e rTp15) produzidos previamente apresentaram ótimo desempenho diagnóstico. O presente trabalho tem por objetivo construir uma proteína "quimérica" realizando-se a fusão dos três antígenos (Tp47-17-15) para aplicação na técnica de ELISA. Este estudo objetiva também identificar o domínio antigênico da proteína rTp47, além de adicionar "tags" de potitisina na proteína quimérica e avaliar o seu efeito na imobilização do antígeno no suporte sólido e na estabilidade do produto antigênico obtido. A proteína quimérica apresenta a vantagem de redução dos custos de produção e de purificação do antígeno recombinante, em que a economia seria de 66% em relação à produção dos três antígenos isoladamente. (AU)