Estudo de componentes ativos isolados do veneno da serpente Bothrops jararaca com potencial uso em terapêutica

• Processo: 05/52908-0
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Data de Início da vigência: 01 de janeiro de 2006
• Data de Término da vigência: 30 de junho de 2008
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Farmacologia - Farmacologia Bioquímica e Molecular
• Pesquisador responsável: Rosa Anna Maria Barbarulo Borgheresi
• Beneficiário: Rosa Anna Maria Barbarulo Borgheresi
• Instituição Sede: Instituto Butantan. Secretaria da Saúde (São Paulo - Estado). São Paulo , SP, Brasil
• Assunto(s): Venenos de serpentes Bothrops jararaca Endotelinas Purificação de proteínas Anticoagulantes
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Peptideos Anticoagulantes | Peptideos Hipotensores | Proteina Ix/X-Bp | Purificacao De Proteina | Veneno De Serpente

Resumo

O veneno de serpentes é uma mistura complexa de componentes. Proteínas enzimáticas ou não enzimáticas e peptídeos são responsáveis pelos efeitos biológicos e tóxicos do veneno. Ao isolar sarafotoxinas e/ou endotelinas do veneno da serpente Bothrops jararaca (Bj), um novo peptídeo hipotensor (sequência = DCPSDWSSYEGHCYKPFS e peso molecular = 2108) foi purificado (projeto Fapesp 00/12126-9), apresentando alta homologia com o N-terminal da proteína anticoagulante (IX/X-bp) que se liga aos fatores IX e X da coagulação inibindo-os. A proteína IX/X-bp foi isolada dos venenos das serpentes Trimeresurus flavoviridis e Bj. Objetivos: Continuar isolando peptídeos ativos do veneno; Caracterizar farmacologicamente o novo peptídeo isolado do veneno de Bj, verificando a atividade biológica de um peptídeo sintético (linear ou cíclico) com a mesma sequência; Mostrar qual receptor media sua resposta hipotensora e se ele é anticoagulante; Dekctar na glândula de veneno da Bj atividade enzimática tipo SKI-1 com substrato de fluorescência apagada e purificá-la desse tecido. (AU)