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Estudo de componentes ativos isolados do veneno da serpente Bothrops jararaca com potencial uso em terapêutica

Processo: 05/52908-0
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Regular
Vigência: 01 de janeiro de 2006 - 30 de junho de 2008
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Farmacologia - Farmacologia Bioquímica e Molecular
Pesquisador responsável:Rosa Anna Maria Barbarulo Borgheresi
Beneficiário:Rosa Anna Maria Barbarulo Borgheresi
Instituição-sede: Instituto Butantan. Secretaria da Saúde (São Paulo - Estado). São Paulo , SP, Brasil
Assunto(s):Venenos de serpentes  Bothrops jararaca  Endotelinas  Purificação de proteínas  Anticoagulantes 

Resumo

O veneno de serpentes é uma mistura complexa de componentes. Proteínas enzimáticas ou não enzimáticas e peptídeos são responsáveis pelos efeitos biológicos e tóxicos do veneno. Ao isolar sarafotoxinas e/ou endotelinas do veneno da serpente Bothrops jararaca (Bj), um novo peptídeo hipotensor (sequência = DCPSDWSSYEGHCYKPFS e peso molecular = 2108) foi purificado (projeto Fapesp 00/12126-9), apresentando alta homologia com o N-terminal da proteína anticoagulante (IX/X-bp) que se liga aos fatores IX e X da coagulação inibindo-os. A proteína IX/X-bp foi isolada dos venenos das serpentes Trimeresurus flavoviridis e Bj. Objetivos: Continuar isolando peptídeos ativos do veneno; Caracterizar farmacologicamente o novo peptídeo isolado do veneno de Bj, verificando a atividade biológica de um peptídeo sintético (linear ou cíclico) com a mesma sequência; Mostrar qual receptor media sua resposta hipotensora e se ele é anticoagulante; Dekctar na glândula de veneno da Bj atividade enzimática tipo SKI-1 com substrato de fluorescência apagada e purificá-la desse tecido. (AU)

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