Mudança conformacional da enzima hexoquinase na presença de desnaturante

• Processo: 00/12309-6
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Data de Início da vigência: 01 de maio de 2001
• Data de Término da vigência: 30 de abril de 2002
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Carmen Lucia Costa Amaral
• Beneficiário: Carmen Lucia Costa Amaral
• Instituição Sede: Centro de Ciências Biológicas e da Saúde. Universidade Cruzeiro do Sul (UNICSUL). São Paulo , SP, Brasil
• Assunto(s): Proteínas Ureia Conformação proteica Hexoquinase Micelas Espalhamento de raios X a baixos ângulos
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Conformacao | Hexoquinase | Proteinas | Ureia

Resumo

A função biológica de uma enzima (proteína) depende de sua conformação, e mudanças nesta conformação, provocada por exposição da enzima a soluções aquosas de alguns compostos orgânicos como uréia, tensoativos, etanol e cloreto de guanidina, por exemplo, podem resultar em perda da atividade biológica. Para se compreender a função biológica de proteínas, torna-se necessário conhecer as causam que levam a mudanças conformacionais. Neste projeto pretende-se estudar o efeito do desnaturante uréia na mudança conformacional da enzima hexoquinase de levedura em meio aquoso e em micelas reversas, bem como o efeito da mistura uréia/proteína nas propriedades dessas micelas. As leveduras podem ser produzidas em grande quantidade pelo uso da tecnologia industrial e constituem um modelo celular para a elucidação de processos bioquímicos e metodológicos fundamentais das células vivas eucarióticas. Para este estudos II serão utilizadas as técnicas de espalhamento de raios x a baixo ângulo e condutividade elétrica, respectivamente. (AU)