Genetic and Biochemical Characterization of the MinC-FtsZ Interaction in Bacillus subtilis.

• Processo: 13/08562-8
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Publicações científicas - Artigo
• Data de Início da vigência: 01 de maio de 2013
• Data de Término da vigência: 31 de outubro de 2013
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Genética - Genética Molecular e de Microorganismos
• Pesquisador responsável: Frederico José Gueiros Filho
• Beneficiário: Frederico José Gueiros Filho
• Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
• Assunto(s): FtsZ
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Bacilus subtilis | divisome | FtsZ | MinC | Divisão celular bacteriana

Resumo

A divisão celular nas bactérias é regulada por proteínas que interagem com FtsZ e modular a sua capacidade de polimerizar para a estrutura do anel Z. O mais bem estudado destes reguladores é MinC, um inibidor de polimerização de FtsZ que desempenha um papel crucial no controlo espacial da formação do anel Z. Trabalhos recentes estabeleceram que a E. coli MinC interage com duas regiões de FtsZ, a face inferior da hélice H10 e o extremo C-terminal do péptido (CTP). Aqui nós determinamos o sítio de ligação para o MinC em FtsZ Bacillus subtilis. Selecção de uma biblioteca de mutantes de FtsZ para a sobrevivência na presença de sobre-expressão Min resultou no isolamento de 13 Min mutantes resistentes. A maioria das substituições que deram origem a Mínima resistência agrupado em torno das hélices H9 e H10 no domínio C-terminal de FtsZ. Além disso, uma mutação no CTP de B. subtilis FtsZ também produziram resistência MinC. Caracterização bioquímica de algumas das proteínas mutantes mostrou que eles exibiram propriedades de polimerização normais, mas reduziu a interacção com MinC, como esperado para as mutações de locais de ligação. Assim, nosso estudo mostra que a arquitetura geral da interação MinC-FtsZ é conservada em E. coli e B. subtilis. No entanto, houve uma clara diferença entre as mutações que conferem resistência mínima, com aqueles em B. subtilis FtsZ apontando para o lado da molécula e não a sua interface de polimerização. Esta observação sugere que o mecanismo de inibição Z anel por MinC difere em ambas as espécies. (AU)