Recycling of the High Valence States of Heme Proteins by Cysteine Residues of THIMET-Oligopeptidase

• Processo: 14/02884-6
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Publicações científicas - Artigo
• Data de Início da vigência: 01 de abril de 2014
• Data de Término da vigência: 30 de setembro de 2014
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Biofísica - Radiologia e Fotobiologia
• Pesquisador responsável: Iseli Lourenço Nantes Cardoso
• Beneficiário: Iseli Lourenço Nantes Cardoso
• Instituição Sede: Centro de Ciências Naturais e Humanas (CCNH). Universidade Federal do ABC (UFABC). Ministério da Educação (Brasil). Santo André , SP, Brasil
• Assunto(s): Peroxidases Ressonância paramagnética eletrônica Mioglobina Radicais livres Substâncias redutores
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: agentes redutores | Enzima recombinante | epr | Mioglobina | radicais livres | Thimet-oligopeptidase | Peroxidases

Resumo

A enzima peptidolítica THIMET-oligopeptidase (TOP) é capaz de agir como agente redutor no ciclo de peroxidase da mioglobina(Mb) e da peroxidase de raiz forte (HRP). A reciclagem dos estados de alta valência das peroxidases aos respectivos estados não ativados promovidos pela TOP foi acompanhado por significante diminuição do conteúdo de tiol da enzima peptidolitica. Análise de EPR (do Inglês, electron paramagnetic resonance) com uso de DBNBS como captador de spin revelou que a TOP também preveniu a formação do radical triptofanil na Mb ativada por H2O2. A oxidação dos grupos tióis da TOP pelas peroxidases não promoveu a oligomerização inativadora observada na oxidação promovida pelo envelhecimento da enzima. Esses achados são discutidos em relação a uma possivel ocorrência dessas reações em células. (AU)