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Deteccao de proteinas extracelulares que se ligam ao xiloglucano em cotiledones de chagas (tropaeolum majus).

Processo: 98/01959-8
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Mestrado
Data de Início da vigência: 01 de maio de 1998
Data de Término da vigência: 31 de julho de 2000
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Botânica - Fisiologia Vegetal
Pesquisador responsável:Marcos Silveira Buckeridge
Beneficiário:Ana Maria da Silva
Instituição Sede: Instituto de Botânica. Secretaria de Meio Ambiente, Infraestrutura e Logística (São Paulo - Estado). São Paulo , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:95/09281-2 - Estrutura, metabolismo e efeitos biológicos de oligossacarídeos de xiloglucanos de leguminosas brasileiras, AP.JP
Assunto(s):Proteínas   Parede celular   Enzimas   Xiloglucano
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Enzimas | Fluido Extracelular | Parede Celular | Proteinas | Semnte | Xiloglucano

Resumo

Tem sido demonstrado que celulases, enzimas responsáveis pela hidrólise de micro-fibrilas de celulose possuem, além do sítio catalítico, um sítio de ligação responsável por mudanças conformacionais na superfície das microfibrilas. Embora, os xiloglucanos possuam uma cadeia principal semelhante à celulose, até o momento não existem registros da ocorrência de hidrolases desses polissacarideos com tais características. O presente projeto objetiva analisar em sementes de Tropacolum majus a possível existência de proteínas que não possuam atividade catalítica, mas que se liguem especificamente ao XG, alterando sua conformação, de maneira a facilitar a ação das glicosidases responsáveis por sua degradação in vivo. (AU)

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Publicações acadêmicas
(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)
SILVA, Ana Maria da. Detecção de proteinas que se ligam a cadeia de B(1-4) glucanos em cotiledones de chagas (Tropaeolum majus) durante o periodo de mobilização de xiloglucano de reserva. 2000. Dissertação de Mestrado - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Instituto de Biologia Campinas, SP.