Caracterização da interação entre o regulador espacial MinC e seu alvo FtsZ em Bacillus subtilis

• Processo: 08/58650-2
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado Direto
• Data de Início da vigência: 01 de março de 2009
• Data de Término da vigência: 28 de fevereiro de 2014
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Microbiologia - Biologia e Fisiologia dos Microorganismos
• Pesquisador responsável: Frederico José Gueiros Filho
• Beneficiário: Valdir Blasios Júnior
• Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
• Assunto(s): Bacillus subtilis Mutação Polimerização Proteínas
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Bacillus Subtilis | Ftsz | Minc | Moduladores De Divisao | Mutacao | Ugtp

Resumo

O ponto inicial da divisão bacteriana é a formação do anel protéico de FtsZ, o anel Z, que se estende por toda circunferência bacteriana na porção medial da célula. O anel Z é uma estrutura cito esquelética que serve de arcabouço para o recrutamento de diversas proteínas envolvidas na formação do septo de divisão. O complexo macromolecular assim formado representa a maquinaria de divisão bacteriana e também pode ser chamado de divisoma. Um aspecto crucial do processo de divisão bacteriana é a sua precisão. Esta precisão é garantida por proteínas que interagem com FtsZ, afetando sua capacidade de polimerização e, assim, determinando o momento e o local corretos para a formação do anel Z. Nosso laboratório tem estudado proteínas que afetam negativamente a polimerização de FtsZ, também chamadas de moduladores negativos. Um dos mais bem conhecidos moduladores negativos de FtsZ é o sistema Min, que inibe a polimerização de FtsZ nas regiões polares da célula e assim contribui para que o septo sempre se forme na região média. Além do sistema Min, estão descritas na literatura outras proteínas inibitórias, como por exemplo, Noc que impede a formação do anel sobre o nucleóide e EzrA que é uma proteína transmembrana desestabilizadora do anel. Mais recentemente foi caracterizada UgtP, uma proteína inibidora cuja função é sinalizar a disponibilidade de nutrientes no meio ao aparato de divisão. Apesar de conhecermos cada vez mais fatores responsáveis pela regulação da polimerização de FtsZ, pouco se sabe sobre o mecanismo pelo qual estas proteínas exercem sua função. Assim, o presente projeto propõe-se a elucidar o modo de interação entre FtsZ e as proteínas MinC e UgtP. A caracterização destas interações deverá auxiliar na compreensão de como as proteínas em questão afetam a polimerização de FtsZ. (AU)

Publicações acadêmicas

(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)

BLASIOS JÚNIOR, Valdir. Caracterização da interação entre o regulador espacial MinC e seu alvo FtsZ em Bacillus subtilis. 2014. Tese de Doutorado - Universidade de São Paulo (USP). Conjunto das Químicas (IQ e FCF) (CQ/DBDCQ) São Paulo.