Estudos Estruturais e Conformacionais de Proteínas e Peptídeos Empregando Ligação Cruzada e Mobilidade Iônica Acoplada a Espectrometria de Massas

• Processo: 08/02043-0
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Mestrado
• Data de Início da vigência: 01 de março de 2009
• Data de Término da vigência: 31 de julho de 2010
• Área de conhecimento: Ciências Exatas e da Terra - Química
• Pesquisador responsável: Fabio Cesar Gozzo
• Beneficiário: Alexandre Ferreira Gomes
• Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
• Assunto(s): Espectrometria de massas Fisico-química orgânica Mobilidade iônica Proteínas
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Espectrometria de massas | Físico-Química Orgânica | Mobilidade Iônica | Proteinas | Físico-Química Orgânica

Resumo

O estudo das estruturas espaciais e conformações de proteínas e complexos protéicos é de fundamental importância em biologia molecular, uma vez que a maior parte dos processos bioquímicos é regulada por tais macromoléculas, interligadas por extensas redes de interação.O processo de enovelamento de proteínas é intimamente relacionado à função biológica por elas desempenhada, de forma que uma variedade de doenças são freqüentemente associadas a enovelamento incorreto de determinadas proteínas. Embora as técnicas tradicionais para estudo de estruturas espaciais de proteínas e complexos protéicos ofereçam informações de alta resolução, as mesmas apresentam limitações que inviabilizam sua aplicação a um grande número de proteínas.A espectrometria de massas (MS) é uma técnica consolidada no que se refere a estudos de proteínas, sendo uma técnica padrão de caracterização envolvendo a estrutura primária de proteínas. No entanto, o uso de MS na análise de estruturas superiores (terciárias e quaternárias) de proteínas é restrito, apesar das inúmeras vantagens potenciais que poderia apresentar nessa área. A união entre experimentos de ligação cruzada e análise por MS oferece um poderoso método para estudo de estruturas superiores de proteínas e complexos protéicos, sendo capaz de determinar distâncias entre resíduos de aminoácidos reativos, acessibilidade do solvente, tipo de enovelamento e sítios de interação. Dentre os desafios ainda a serem vencidos nesta técnica, está a dificuldade de identificação dos peptídeos contendo a ligação cruzada dentre os peptídeos normais. Estudos de separação de íons por mobilidade iônica em MS representam grande potencial nesta área, no sentido de ampliar a capacidade de identificação e caracterização dos peptídeos e proteínas de interesse, além de permitir estudos conformacionais através de medidas de seção de choque transversal média e modelagem molecular.O presente projeto visa empregar a metodologia de ligação cruzada e análise por espectrometria de massas aliada à mobilidade iônica no estudo de proteínas e complexos protéicos, no sentido de desenvolver novos métodos de estudos estruturais de proteínas e obter maior conhecimento acerca das estruturas superiores e conformações possíveis de proteínas de interesse.

Publicações acadêmicas

(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)

GOMES, Alexandre Ferreira. Estudos fundamentais em proteômica estrutural: agentes de ligação cruzada fotoativáveis e mudanças conformacionais por mobilidade iônica. 2010. Dissertação de Mestrado - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Instituto de Química Campinas, SP.