Benzofenonas e biflavonóides como inibidores de pró-proteínas convertases

• Processo: 11/20291-4
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
• Data de Início da vigência: 01 de dezembro de 2011
• Data de Término da vigência: 30 de novembro de 2013
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
• Pesquisador responsável: Wagner Alves de Souza Júdice
• Beneficiário: Gerson Profeta de Souza
• Instituição Sede: Pró-Reitoria de Pesquisa, Pós-Graduação e Extensão. Universidade de Mogi das Cruzes (UMC). Mogi das Cruzes , SP, Brasil
• Assunto(s): Furina Macromoléculas naturais Inibidores Benzofenonas Biflavonoides
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Benzofenonas | Biflavonoides | Furina | inibidores | Kex2 | pró proteínas convertase 1 | 3 (Pc1) | Enzimologia

Resumo

O mecanismo catalítico das serino proteases é baseado na tríade catalítica do sítio ativo, constituída por três aminoácidos invariáveis: a serina, que funciona como um grupo nucleofílico, o aspartato, como grupo eletrolítico e a histidina atuando como base. Nos eucariotos, diversas proteínas que passam pela via secretória são sintetizadas como pró-proteínas e sofrem endo- ou exo-proteólise. São exemplos clássicos alguns fatores secretados, como a insulina; proteínas de membrana podem sofrer esse tipo de processamento, como é o caso do receptor da insulina ou a proteína gp 160 do HIV. O presente projeto de iniciação científica tem por objetivo o estudo de pró-proteínas convertases (Kex2, PC1 e Furina) frente a possíveis moléculas inibidoras derivadas de benzofenonas e biflavonóides os quais constituem grupos de moléculas naturais que foram quimicamente modificadas.(AU)