Determinação de complexos entre proteínas a partir de dados experimentais esparsos

• Processo: 13/20929-4
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado
• Data de Início da vigência: 01 de dezembro de 2013
• Data de Término da vigência: 30 de novembro de 2018
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
• Pesquisador responsável: Glaucius Oliva
• Beneficiário: Samuel Reghim Silva
• Instituição Sede: Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
• Vinculado ao auxílio: 11/11343-0 - Usando dados esparsos de ressonância magnética nuclear e modelagem comparativa para determinar estrutura e dinâmica de proteínas com aplicação em desenho racional de drogas, AP.JP
• Bolsa(s) vinculada(s): 16/20366-8 - Determinação de Complexos entre Proteínas a partir de Dados Experimentais Esparsos, BE.EP.DR
• Assunto(s): Cristalografia Proteínas Ressonância magnética nuclear Biologia computacional
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: bioinformática | Cristalografia | Proteinas | Ressonância Magnética Nuclear | bioinformática estrutural

Resumo

O objetivo desse projeto é o desenvolvimento de novos métodos computacionais para a determinação de estruturas de complexos entre proteínas, usando informação experimental esparsa. Para isso, o estudante irá desenvolver um novo programa de computador para o uso de dados oriundos de "EPR Double Electron-Electron Resonance (DEER)" e "Cryo-Electron Microscopy (Cryo-EM)". Esse sistema irá complementar o uso de "Chemical Shifts" no método CamDock. Nós identificamos o uso de "Chemical Shifts" de espectroscopia por Ressonância Magnética Nuclear, EPR Double Electron-Electron Resonance" e "Cryo-Electron Microscopy" como a abordagem mais promissora; já que ele são facilmente obtidos (ao menos quando comparado com outros observáveis) e comparavelmente ricos em informações estruturais. Nossa intenção é fornecer uma nova ferramenta padrão para a comunidade de biologia estrutural usar na predição de grande complexos, os quais compõem as unidades funcionais da célula, ao invés da predição de estruturas individuais de proteínas ou pequenos complexos proteicos, o que constitui a vasta maioria das estruturas no Banco de Dados de Proteínas. (AU)

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

DA SILVA NETO, ANTONIO MARINHO; SILVA, SAMUEL REGHIM; VENDRUSCOLO, MICHELE; CAMILLONI, CARLO; MONTALVAO, RINALDO WANDER. A superposition free method for protein conformational ensemble analyses and local clustering based on a differential geometry representation of backbone. PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS, v. 87, n. 4, p. 302-312, APR 2019. (13/20929-4, 13/18398-0)

Publicações acadêmicas

(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)

SILVA, Samuel Reghim. Representações de superfícies moleculares em harmônicos esféricos para simulação de formação de complexos entre proteínas. 2018. Tese de Doutorado - Universidade de São Paulo (USP). Instituto de Física de São Carlos (IFSC/BT) São Carlos.