Imobilização de lipase de Penicillium sp J39 por diferentes estratégias, estabilização e caracterização dos derivados

• Processo: 14/04925-1
• Modalidade de apoio: Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Mestrado
• Data de Início da vigência: 12 de junho de 2014
• Data de Término da vigência: 11 de dezembro de 2014
• Área de conhecimento: Ciências Agrárias - Ciência e Tecnologia de Alimentos - Ciência de Alimentos
• Pesquisador responsável: Eleonora Cano Carmona
• Beneficiário: Daniela Flavia Machado Turati
• Supervisor: Jose Manuel Guisán Seijas
• Instituição Sede: Instituto de Biociências (IB). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de Rio Claro. Rio Claro , SP, Brasil
• Instituição Anfitriã: Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC), Espanha
• Vinculado à bolsa: 13/15157-2 - Purificação, imobilização e caracterização bioquímica de lipase produzida por Penicilium sp j39 em fermentação submersa, BP.MS
• Assunto(s): Microbiologia aplicada Lipase Penicillium
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Caracterização Bioquímica | Etanólise de óleo de peixe | Hidrólise de óleo de peixe | Imobilização lipase | Microbiologia Aplicada

Resumo

As lipases (triacilglicerol acil hidrolases, E.C. 3.1.1.3) constituem uma classe de enzimas que catalisam a hidrólise de ligações ésteres dos triacilgliceróis, operando na interface óleo/água. Estas enzimas se destacam em diversos processos industriais, sendo utilizadas na produção de detergentes, de papel e celulose, de laticínios, de cosméticos, entre outros. Apesar de suas excelentes características catalíticas, o uso de enzimas solúveis em processos industriais é, muitas vezes, dispendioso e economicamente inviável, devido ao seu descarte após o uso, baixa estabilidade e eficiência nas diversas condições dos processos. A imobilização de enzimas é uma alternativa, uma vez que aumenta a eficiência enzimática, melhora sua estabilidade e é passível de reuso, além de permitir que apenas os produtos sejam retirados em processos de múltiplas etapas. O tipo de imobilização tem sido associado ao grau de modificação e estabilização da estrutura proteica, o que determina características como atividade e estabilidade enzimática em diferentes condições de temperatura, pH, solventes orgânicos, etc. Inserindo-se neste contexto, o presente trabalho tem por objetivo imobilizar a lipase produzida por Penicillium sp J39 em fermentação submersa por diferentes estratégias, a fim de obter derivados para utilização em meios aquosos (adsorção a octil-agarose e MANAE-agarose, e imobilização covalente multipontual a glioxil-agarose) e orgânicos (adsorção a octadecil-Sepabeads®), bem como caracterizar os derivados da imobilização quanto ao reuso, à estabilidade em diferentes pH e meios orgânicos, hidrólise de óleo de peixe em meio aquoso e etanólise de óleo de peixe em meio orgânico. (AU)

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

TURATI, DANIELA F. M.; MORAIS JUNIOR, WILSON G.; TERRASAN, CESAR R. F.; MORENO-PEREZ, SONIA; PESSELA, BENEVIDES C.; FERNANDEZ-LORENTE, GLORIA; GUISAN, JOSE M.; CARMONA, ELEONORA C.. Immobilization of Lipase from Penicillium sp Section Gracilenta (CBMAI 1583) on Different Hydrophobic Supports: Modulation of Functional Properties. Molecules, v. 22, n. 2, FEB 2017. (14/04925-1)

MORENO-PEREZ, SONIA; MACHADO TURATO, DANIELA FLAVIA; BORGES, JANAINA PIRES; LUNA, PILAR; JAVIER SENORANS, FRANCISCO; GUISAN, JOSE M.; FERNANDEZ-LORENTE, GLORIA. Critical Role of Different Immobilized Biocatalysts of a Given Lipase in the Selective Ethanolysis of Sardine Oil. Journal of Agricultural and Food Chemistry, v. 65, n. 1, p. 117-122, JAN 11 2017. (14/04925-1)