| Processo: | 14/16034-4 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Doutorado |
| Data de Início da vigência: | 01 de outubro de 2014 |
| Data de Término da vigência: | 31 de julho de 2019 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Genética - Genética Vegetal |
| Acordo de Cooperação: | Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES) |
| Pesquisador responsável: | Márcio de Castro Silva Filho |
| Beneficiário: | Karina Letícia Lopes |
| Instituição Sede: | Escola Superior de Agricultura Luiz de Queiroz (ESALQ). Universidade de São Paulo (USP). Piracicaba , SP, Brasil |
| Bolsa(s) vinculada(s): | 17/15102-4 - Caracterização funcional de FIP: um regulador putativo de FtsH5 em cloroplastos, BE.EP.DR |
| Assunto(s): | Arabidopsis thaliana Expressão gênica |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Arabidopsis thaliana | FIP (FtsH5 Interacting Protein) | superexpressão | Genética Molecular de Plantas |
Resumo A compartimentalização das células eucarióticas através do seu sistema de endomembranas possibilita a separação de reações químicas e vias metabólicas específicas, criando ambientes com características únicas. Muitas proteínas participam do estabelecimento e manutenção destas características através de um rigoroso sistema de controle de qualidade. Nos cloroplastos, por exemplo, os mecanismos do sistema de controle de qualidade eliminam proteínas mal dobradas ou com danos foto-oxidativos causados por excesso de luz. A proteína D1 faz parte do centro de reação do complexo PSII (fotossistema II), participando das reações luminosas da fotossíntese, e é considerada o principal alvo de dano foto-oxidativo, que pode levar à inibição total da atividade do PSII. O complexo das metaloproteases FtsH, presentes na membrana dos tilacóides dos cloroplastos de plantas superiores, possui atividade relacionada à degradação de proteínas danificadas por oxidação, principalmente no processo de reparo da proteína D1, cujo mecanismo de regulação ainda não foi esclarecido. Em trabalhos anteriores do nosso grupo de pesquisa foi encontrada uma proteína plastidial interagindo com o complexo FtsH, denominada FIP (FtsH5 Interacting Protein), após ensaios de interação proteína-proteína in vivo. FIP possui um domínio rico em cisteína na região C-terminal que se mostrou essencial para a sua interação com a proteína FtsH5. Além disso, FIP parece ter expressão gênica regulada por estresse, apresentando níveis de transcritos diminuídos em resposta a estresse salino e por frio, enquanto em FtsH5 foi aumentada. Neste contexto, este trabalho visa caracterizar o papel da proteína FIP na atividade do complexo FtsH de A. thaliana, assim como na possibilidade da FIP atuar como regulador da atividade proteásica de FtsH5. (AU) | |
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