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FIP (FtsH5 Interacting Protein): uma proteína dedo-de-zinco envolvida no mecanismo de resposta a estresse abiótico em Arabidopsis thaliana

Texto completo
Autor(es):
Karina Letícia Lopes
Número total de Autores: 1
Tipo de documento: Tese de Doutorado
Imprenta: Piracicaba.
Instituição: Universidade de São Paulo (USP). Escola Superior de Agricultura Luiz de Queiroz (ESALA/BC)
Data de defesa:
Membros da banca:
Marcio de Castro Silva Filho; Daniel Scherer de Moura; Flávio Henrique da Silva; Victor Alexandre Vitorello
Orientador: Marcio de Castro Silva Filho
Resumo

As reações luminosas da fotossíntese em plantas envolvem quatro complexos proteicos multi-unidades na membrana dos tilacóides incluindo o fotossistema II (PSII), o complexo citocromo b6f, o fotossistema I (PSI) e o complexo ATP sintase. Uma atividade apropriada desse processo exige um mecanismo de controle de qualidade mediado por chaperonas, DnaJs e proteases, como o complexo FtsH. Esse conjunto de proteínas garantem um dobramento correto de proteínas, as montagens devidas dos complexos e a degradação de algumas subunidades danificadas quando necessário. Neste trabalho nós mostramos o envolvimento de FIP, uma proteína com um domínio dedo-de-zinco localizada nos tilacóides de cloroplastos de A. thaliana, no mecanismo de resposta à estresses abióticos. Plantas mutantes fip foram, fenotipicamente, mais tolerantes à estresses abióticos de alta luminosidade, elevado potencial osmótico e excesso de sal. Também mostramos que a expressão de FIP é diminuída em resposta às diferentes condições de estresse, assim como o acúmulo de transcritos de genes relacionados à estresse foi menor nas plantas mutantes fip. Análises por immunoblot mostraram que os mutantes fip acumulam menos proteínas PsaA e PsaB do fotossistema I e plastocianina (PC) do que as plantas selvagens, no entanto não são afetados quanto ao acúmulo de proteínas do fotossistema II e do Complexo do Citocromo b6f sob condições controle. Esses mutantes também acumulam menos FtsH5 nos tilacóides, sem afetar a eficiência dos fotossistemas I e II. Foi testado também o potencial redutase do domínio dedo-de-zinco da proteína recombinante FIP (6xHis-FIP) em ensaios in vitro de redução de insulina. Vimos que FIP apresenta atividade redutase, significantemente, maior que o controle negativo nas condições testadas. Considerando todos os resultados obtidos até o momento, acreditamos que FIP possa estar agindo como uma redutase na membrana dos tilacóides, tendo como alvos não somente FtsH5, mas também outras proteínas com resíduos de cisteína nas suas estruturas, e que sua atividade tem influência no acúmulo de proteínas dependentes de redução para a maturação como PsaA, PsaB e PC. Uma investigação mais aprofundada da atividade de FIP nos cloroplastos ainda é necessária para o completo entendimento da sua função. (AU)

Processo FAPESP: 14/16034-4 - Caracterização funcional da FIP (FtsH5 interacting protein): um possível regulador da atividade da protease FtsH5 de Arabidopsis thaliana
Beneficiário:Karina Letícia Lopes
Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado