Clonagem, expressão, purificação e caracterização da proteína Hsp110 de sorgo visando a compreensão do sistema de desagregação de proteínas em plantas

• Processo: 16/02137-1
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Mestrado
• Data de Início da vigência: 01 de maio de 2016
• Data de Término da vigência: 28 de fevereiro de 2018
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Carlos Henrique Inacio Ramos
• Beneficiário: Juliana Crotti Franco
• Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
• Assunto(s): Biologia molecular Clonagem Chaperonas moleculares Proteínas de choque térmico HSP110
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: agregação | Caracterização biofísica e funcional | Chaperonas | Clonagem | desagregação de proteínas | Expressão | Proteossoma | Proteostase | Purificação | Biologia Molecular

Resumo

A relevância das proteínas para o funcionamento da célula pode ser confirmada pelo fato destas biomoléculas participarem de quase todos os eventos fisiológicos de um organismo. Para um grande grupo de proteínas ser funcional depende da obtenção de uma estrutura tridimensional que seja estável, ou nativa. A perda da estrutura nativa, causada muitas vezes por condições celulares estressantes, não apenas ocasiona a perda de função mas também pode levar à formação de agregados proteicos, os quais podem se acumular na célula com efeitos danosos para a mesma. Alguns organismos, como as plantas por exemplo, desenvolveram um sistema composto pelas chaperonas moleculares Hsp70 e Hsp100, que tem a incrível capacidade de desagregar e reenovelar estas proteínas. Recentemente, estudos realizados com células animais, as quais não possuem Hsp100, identificaram a participação da co-chaperona Hsp110 juntamente com a Hsp70 em um sistema eficiente na desagregação de proteínas. Como plantas, por serem sésseis, enfrentam condições estressantes mais severas que os animais, nos perguntamos se a Hsp110 também desempenha papel de desagregação nestes organismos e se este pode colaborar com o sistema da Hsp100 para aumentar a eficiência da desagregação nas células de planta. Para responder estas perguntas, inicialmente identificamos um gene para Hsp110 em sorgo e propomos cloná-lo e testá-lo, isoladamente e em conjunto com outras chaperonas de planta (Hsp70, Hsp100 e a co-chaperona Hsp40, as quais já foram caracterizadas pelo nosso grupo de pesquisa) quanto à capacidade de reativar agregados proteicos. Os resultados obtidos têm potencial para contribuir com o nosso conhecimento sobre a biologia celular de plantas e também em processos biotecnológicos, uma vez que tais sistemas podem ser utilizados na construção de vegetais ou microorganismos produtores de proteínas de interesse comercial. (AU)

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

FRANCO, JULIANA C.; NOGUEIRA, MARIA L. C.; GANDELINI, GABRIELA M.; PINHEIRO, GLAUCIA M. S.; GONCALVES, CONRADO C.; BARBOSA, LEANDRO R. S.; YOUNG, JASON C.; RAMOS, CARLOS H. I.. Sorghum bicolor SbHSP110 has an elongated shape and is able of protecting against aggregation and replacing human HSPH1/HSP110 in refolding and disaggregation assays. Biopolymers, v. 114, n. 2, p. 12-pg., 2023-02-01. (16/02137-1, 12/50161-8, 16/14503-2, 16/04246-2, 16/03764-0, 18/11948-9, 17/26131-5)

Publicações acadêmicas

(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)

FRANCO, Juliana Crotti. Clonagem, expressão, purificação e caracterização da proteína Hsp110 de sorgo visando a compreensão do sistema de desagregação de proteínas em plantas. 2018. Dissertação de Mestrado - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Instituto de Química Campinas, SP.