| Processo: | 17/02728-2 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Pós-Doutorado |
| Data de Início da vigência: | 01 de junho de 2017 |
| Data de Término da vigência: | 31 de maio de 2018 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular |
| Pesquisador responsável: | Ohara Augusto |
| Beneficiário: | Daniela Ramos Truzzi |
| Supervisor: | Peter C. Ford |
| Instituição Sede: | Instituto de Química (IQ). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil |
| Instituição Anfitriã: | University of California, Santa Barbara (UC Santa Barbara), Estados Unidos |
| Vinculado à bolsa: | 14/09518-5 - Mecanismos de S-nitrosação de proteínas: cinética, mecanismo e implicações biológicas, BP.PD |
| Assunto(s): | S-nitrosação Ferro Óxido nítrico Ligantes |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | dinitrosilos complexos de ferro | S-nitrosação | tiol proteina | Formação de dinitrosilos complexos de ferro |
Resumo Dinitrosilos complexos de ferro de alto peso molecular (DNIC) têm sido detectados em células e tecidos em situações de superprodução de óxido nítrico desde 1965. Apesar disso, as estruturas de DNIC biológicos permanecem desconhecidas e a reatividade de DNIC sintéticos recebe atenção limitada na literatura. Propõem-se que os DNIC biológicos possam atuar como reservatórios e carregadores de óxido nítrico. Em adição, sugere-se que estes complexos possam desempenhar um papel substancial nas reações de S-nitrosação de proteínas, isto com base em experimentos com diferentes linhagens celulares. Entretanto, são limitados os estudos mecanísticos e cinéticos da reação de S-nitrosação mediada por DNIC. Nosso estudo anterior mostrou que DNIC-GSH não promove nitrosação da peroxiredoxina humana 1 (Prx1). Ao invés disto, a tiol proteína desloca GSH para produzir o DNIC-Prx de alto peso molecular. Nossos dados preliminares sugerem que é pouco provável que proteínas monodentadas sejam os ligantes preferenciais nos DNIC celulares, uma vez que estas são deslocadas por proteínas bidentadas. Em contraste, proteínas bidentadas ligadas a DNIC não são deslocadas por proteínas monodentadas no intervalo de tempo de horas. Neste projeto, peptídeos que mimetizam o sítio ativo de enzimas tiólicas importantes em processos redox serão empregados para investigar a cinética, os mecanismos de formação e a reatividade de DNIC ligados a estes peptídeos bidentados. O uso de peptídeos como um modelo molecular simples poderá fornecer dados importantes para a identificação das proteínas que compõem os DNIC biológicos. Também é nosso objetivo explorar a possibilidade de DNIC de peptídeos bidentados mediarem reação de S-nitrosation. (AU) | |
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