| Processo: | 22/04713-0 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Doutorado Direto |
| Data de Início da vigência: | 01 de junho de 2022 |
| Data de Término da vigência: | 31 de março de 2028 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Genética - Genética Molecular e de Microorganismos |
| Pesquisador responsável: | Fernando Segato |
| Beneficiário: | Martha Inés Vélez Mercado |
| Instituição Sede: | Escola de Engenharia de Lorena (EEL). Universidade de São Paulo (USP). Lorena , SP, Brasil |
| Vinculado ao auxílio: | 21/06679-1 - Oxidação enzimática do bagaço de cana-de-açúcar II: explorando a interação entre CDHs e LPMOs visando o desenvolvimento de enzimas mais eficientes para inserção em um cell factory geneticamente modificado, AP.BIOEN.JP2 |
| Bolsa(s) vinculada(s): | 24/16094-9 - Avaliação do impacto dos tipos de agentes redutores na transferência de elétrons e na atividade enzimática das monooxigenases polissacarídicas líticas (LPMOs) de Thermothelomyces thermophilus, BE.EP.DD 24/12476-4 - Explorando a interação entre as Monooxigenases Líticas de Polissacarídeos e Celobiose Desidrogenase como seu agente redox, BE.EP.DD |
| Assunto(s): | Enzimas oxirredutoras Interferência de RNA Enzimologia Mono-oxigenases líticas de polissacarídeos Celobiose Oxirredução Cobre |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Auxiliary Activity Enzymes | Engineering of microorganisms | filamentous fungi | Oxidative enzymes | Protein coupling | RNAi | Enzimologia |
Resumo A lignocelulose é uma fonte abundante de polissacarídeos que pode ser utilizada como matéria-prima renovável para a produção de biocombustíveis e outros compostos de interesse. A conversão da lignocelulose em suas subunidades é um processo lento e caro, portanto, mais estudos são necessários para viabilizar esse processo. Até recentemente, os coquetéis enzimáticos disponíveis eram compostos por enzimas hidrolíticas que atuam sobre os componentes celulósicos da lignocelulose. Esses coquetéis de enzimas são baixos e ineficientes. Nos últimos anos, foram descritas proteínas oxidativas que atuam diretamente sobre a celulose cristalina, e são denominadas LPMOs. Desde a descoberta, os LPMOs foram adicionados aos coquetéis comerciais melhorando seu desempenho, bem como, têm sido foco de muitos estudos relacionados ao seu modo de ação, interação com substrato e doadores de elétrons, incluindo a enzima CDH. Através da análise da sequência de aminoácidos de LPMOs de diferentes fungos filamentosos foi encontrada uma região extra para a estrutura descrita até agora. Análises de docking molecular anteriores da interação entre CDHs e LPMOs evidenciaram que essas extra-regiões servem para ancorar a localização do CDH para a via de transferência de elétrons. Uma vez que estamos desenvolvendo um fungo filamentoso para a produção de enzimas, a proposta atual visa entender o mecanismo de acoplamento entre CDH e LPMO, bem como descrever a via de transferência de elétrons para o sítio ativo do cobre. (AU) | |
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