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Explorando a interação entre as monooxigenases líticas de polissacarídeos e celobiose desidrogenase como seu agente redox

Processo: 22/04713-0
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Doutorado Direto
Vigência (Início): 01 de junho de 2022
Situação:Interrompido
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Genética - Genética Molecular e de Microorganismos
Pesquisador responsável:Fernando Segato
Beneficiário:Martha Inés Vélez Mercado
Instituição Sede: Escola de Engenharia de Lorena (EEL). Universidade de São Paulo (USP). Lorena , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:21/06679-1 - Oxidação enzimática do bagaço de cana-de-açúcar II: explorando a interação entre CDHs e LPMOs visando o desenvolvimento de enzimas mais eficientes para inserção em um cell factory geneticamente modificado, AP.BIOEN.JP2
Bolsa(s) vinculada(s):24/12476-4 - Explorando a interação entre as Monooxigenases Líticas de Polissacarídeos e Celobiose Desidrogenase como seu agente redox, BE.EP.DD
Assunto(s):Enzimas oxirredutoras   Interferência de RNA   Enzimologia   Mono-oxigenases líticas de polissacarídeos   Celobiose   Oxirredução   Cobre
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Auxiliary Activity Enzymes | Engineering of microorganisms | filamentous fungi | Oxidative enzymes | Protein coupling | RNAi | Enzimologia

Resumo

A lignocelulose é uma fonte abundante de polissacarídeos que pode ser utilizada como matéria-prima renovável para a produção de biocombustíveis e outros compostos de interesse. A conversão da lignocelulose em suas subunidades é um processo lento e caro, portanto, mais estudos são necessários para viabilizar esse processo. Até recentemente, os coquetéis enzimáticos disponíveis eram compostos por enzimas hidrolíticas que atuam sobre os componentes celulósicos da lignocelulose. Esses coquetéis de enzimas são baixos e ineficientes. Nos últimos anos, foram descritas proteínas oxidativas que atuam diretamente sobre a celulose cristalina, e são denominadas LPMOs. Desde a descoberta, os LPMOs foram adicionados aos coquetéis comerciais melhorando seu desempenho, bem como, têm sido foco de muitos estudos relacionados ao seu modo de ação, interação com substrato e doadores de elétrons, incluindo a enzima CDH. Através da análise da sequência de aminoácidos de LPMOs de diferentes fungos filamentosos foi encontrada uma região extra para a estrutura descrita até agora. Análises de docking molecular anteriores da interação entre CDHs e LPMOs evidenciaram que essas extra-regiões servem para ancorar a localização do CDH para a via de transferência de elétrons. Uma vez que estamos desenvolvendo um fungo filamentoso para a produção de enzimas, a proposta atual visa entender o mecanismo de acoplamento entre CDH e LPMO, bem como descrever a via de transferência de elétrons para o sítio ativo do cobre. (AU)

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Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
BARRIOS-GUTIERREZ, SOLANGE GRACE; VELEZ-MERCADO, MARTHA INES; ORTEGA, JULIA RODRIGUES; LIMA, AWANA DA SILVA; SARAIVA, ANA LUIZA DA ROCHA FORTES; BERTO, GABRIELA LEILA; SEGATO, FERNANDO. Oxidative Machinery of basidiomycetes as potential enhancers in lignocellulosic biorefineries: A lytic polysaccharide monooxygenases approach. Bioresource Technology, v. 386, p. 11-pg., . (22/00539-6, 22/04227-9, 14/18714-2, 19/22284-7, 22/04713-0, 21/06679-1)

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