Purificacao da proteina yih1 de s. cerevisiae para caracterizacao estrutural.

• Processo: 02/01135-2
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
• Data de Início da vigência: 01 de abril de 2002
• Data de Término da vigência: 31 de dezembro de 2002
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
• Pesquisador responsável: Beatriz Amaral de Castilho
• Beneficiário: Maria Carolina Strano Moraes
• Instituição Sede: Escola Paulista de Medicina (EPM). Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP). Campus São Paulo. São Paulo , SP, Brasil
• Assunto(s): Elementos estruturais de proteínas Síntese proteica Regulação traducional
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Elf2 | Estrutura De Proteinas | Regulacao Traducional | S. Cerevisiae | Sintese Proteica

Resumo

A fosforilação do fator de início da tradução elF2alfa é um ponto chave na regulação da síntese proteica em eucariotos. Gcn2 é a única quinase de elF2alfa conhecida em S. cerevisiae e sua ativação em resposta a sinais de "stress" nutricionais depende da interação de seu domínio N-terminal com o domínio C-terminal de Gcn1. A proteína Yih1 de levedura liga-se a Gcn1 através de uma região conservada em relação ao domínio N-terminal de Gcn2. Por esta razão, supõe-se que Yih1 seja um inibidor da ativação de Gcn2. Este projeto tem como objetivo a purificação em larga escala da proteína Yih1 de S. cerevisiae, para posterior determinação de estrutura por cristalografia ou NMR. Gcn1, Gcn2 e Yih1 possuem ortólogos em mamíferos; portanto a determinação da estrutura de Yih1 terá amplas implicações. (AU)