Estudo da hierarquia no enovelamento proteico por meio da técnica de infravermelho bidimensional (2D-IR)

• Processo: 07/03574-7
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
• Data de Início da vigência: 01 de maio de 2008
• Data de Término da vigência: 31 de dezembro de 2009
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
• Pesquisador responsável: Marinônio Lopes Cornélio
• Beneficiário: Patricia Suemy Kumagai
• Instituição Sede: Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas (IBILCE). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de São José do Rio Preto. São José do Rio Preto , SP, Brasil
• Assunto(s): Proteínas Dobramento de proteína Espectroscopia infravermelha Espectroscopia de infravermelho com transformada de Fourier Deconvolução
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Enovelamento | Infravermelho | proteína | Espectroscopia no Infravermelho

Resumo

A partir do uso da técnica Infravermelho com Transformada de Fourier e Correlação Bidimensional (2D-IR) Aplicado às Proteínas, é possível determinar mudanças conformacionais mínimas e principalmente se existe alguma correlação entre os modos vibracionais que são utilizados para assinalar os diferentes componentes da estrutura secundária em proteínas e peptídeos. A mudança conformacional é induzida por estímulos externos tais como, temperatura, pH e pressão. A análise por deconvolução por Fourier (FSD) ou diferença espectral se mostram limitadas para estabelecer tal correlação. Assim a aplicação de 2D-IR na investigação do processo de folding/unfolding protéico, bem como na dimerização de monômeros pode obter novas informações da evolução seqüencial do folding/unfolding de uma proteína, e monitorar os contatos inter e intra protéicos.