Estudos de ressonância magnética nuclear da proteína de organização e compactação do Golgi (GRASP) de Cryptococcus neoformans

• Processo: 16/09676-5
• Modalidade de apoio: Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Doutorado Direto
• Data de Início da vigência: 01 de setembro de 2016
• Data de Término da vigência: 17 de agosto de 2017
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
• Pesquisador responsável: Antonio José da Costa Filho
• Beneficiário: Luis Felipe Santos Mendes
• Supervisor: Anthony Watts
• Instituição Sede: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto (FFCLRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
• Instituição Anfitriã: University of Oxford, Inglaterra
• Vinculado à bolsa: 12/13309-7 - Estudos estruturais e funcionais da Proteína de Organização e Compactação do Golgi (GRASP) de Cryptococcus neoformans, BP.DD
• Assunto(s): Cryptococcus neoformans Proteínas da matriz do complexo de Golgi Espectroscopia Ressonância magnética nuclear
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Espectroscopia | interações moleculares | proteína organização e compactação do Golgi (GRASP) | Ressonância | Espectroscopia de biomoléculas

Resumo

O projeto de pesquisa proposto é uma extensão do projeto FAPESP de doutorado direto do Luis Felipe Santos Mendes e está incluído no projeto de colaboração bilateral recentemente aprovado FAPESP/BBSRC (Proc. FAPESP 2015 / 50366-7) destinado a apoiar uma colaboração formal entre o nosso grupo e o grupo do Prof. Anthony Watts, da Universidade de Oxford. A principal parte do projeto é, portanto, relacionado ao projeto de doutoramento em curso do estudante no Brasil, que envolve a proteína de estruturação e empilhamento das cisternas do Golgi de Cryptococcus neoformans (CnGRASP). Nós mostramos recentemente que a CnGRASP apresenta várias das particularidades estruturais observadas anteriormente em intermediários do enovelamento proteico chamados de Molten Globule. Esses resultados impactam a forma como interpretamos as funções das GRASPs a nível celular e fornece novos insights sobre o papel da GRASP no mecanismo de secreção não-convencional de proteínas. Pretendemos expandir esse cenário, obtendo dados de maior resolução estrutural da CnGRASP e também de seus domínios individuais. Esse objetivo será alcançado usando a expertise do Prof. Watts em técnicas de ressonância magnética e de toda a infraestrutura do Departamento de Bioquímica de Oxford. Os métodos em que o aluno será treinado na Universidade de Oxford irá contribuir de forma ímpar com a capacidade do nosso grupo em análises de dados envolvendo proteínas não convencionais e, portanto, afetando positivamente todos os projetos em curso em nosso grupo no Brasil. (AU)

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

MENDES, LUIS FELIPE S.; BATISTA, MARIANA R. B.; JUDGE, PETER J.; WATTS, ANTHONY; REDFIELD, CHRISTINA; COSTA-FILHO, ANTONIO J.. Conformational flexibility of GRASPs and their constituent PDZ subdomains reveals structural basis of their promiscuous interactome. FEBS Journal, v. 287, n. 15, JAN 2020. (12/20367-3, 15/50366-7, 16/09676-5, 17/24669-8)

FONTANA, N. A.; FONSECA-MALDONADO, R.; MENDES, L. F. S.; MELEIRO, L. P.; COSTA-FILHO, A. J.. The yeast GRASP Grh1 displays a high polypeptide backbone mobility along with an amyloidogenic behavior. SCIENTIFIC REPORTS, v. 8, OCT 24 2018. (15/18390-5, 16/09676-5, 15/50366-7, 12/13309-7, 12/20367-3, 16/23863-2)