Caracterizacao cinetica e clonagem molecular da proteinase liberadora de cininas, kn-bj, isolada do veneno de bothrops jararaca.

• Processo: 97/00153-7
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
• Data de Início da vigência: 01 de abril de 1997
• Data de Término da vigência: 31 de março de 1998
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
• Pesquisador responsável: Solange Maria de Toledo Serrano
• Beneficiário: Danilo Boscolo
• Instituição Sede: Instituto Butantan. Secretaria da Saúde (São Paulo - Estado). São Paulo , SP, Brasil
• Assunto(s): Clonagem Serpentes Especificidade Venenos
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Clonagem Molecular | Especificidade | Estrutura Primaria | Serino-Proteinase | Serpente | Veneno

Resumo

Do veneno da serpente B.jararaca foi isolada e parcialmente caracterizada uma serinoproteinase, denominada KN-Bj, que apresenta as atividades de liberação de bradicinina do cininogenio bovino de baixo peso molecular e conversão do fibrinogênio em fibrina, através da liberação do fibrinopeptídeo A (Serrano, 1994). A peculiaridade da KN-Bj, de atuar especificamente sobre esses dois substratos proteicos diferentes, ressalta a importância de uma análise de sua especificidade enzimática sobre substratos peptídicos, bem como sua inibição por diferentes tipos de inibidores, no sentido de caracterizar seu centro ativo. Além disso, a determinação da estrutura primaria da bem como a comparação com a de outras toxinas isoladas de venenos e enzimas de mamíferos, são de grande interesse da perspectiva de evolução e estrutura/função. (AU)