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O papel de efetores alostericos nas propriedades funcionais e estruturais da hb desarg.

Processo: 06/54665-0
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
Data de Início da vigência: 01 de julho de 2006
Data de Término da vigência: 31 de dezembro de 2006
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Marcio Francisco Colombo
Beneficiário:Vanessa de Cássia Teixeira da Silva
Instituição Sede: Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas (IBILCE). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de São José do Rio Preto. São José do Rio Preto , SP, Brasil
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Efetores Alostericos | Hemoglobina Desarg

Resumo

A hemoglobina possui duas conformações alostéricas na estrutura quaternária, o estado T que possui baixa afinidade para a ligação de O2 e o estado R com alta afinidade pelo O2. Algumas medidas anteriores realizadas neste laboratório demonstraram a existência de dois estados alostéricos da desoxiHb humana, estado livre de anions(To) e Tx complexado com ânions. A ligação da hemoglobina ao oxigênio é cooperativa, sendo um exemplo de interações alostéricas. Nessas interações a ligação de um ligante a um sítio influencia a afinidade de ligação nos demais sítios não ligados. Esta interação pode ocorrer entre ligantes do mesmo tipo, neste caso o O2, ou através da ação de ligantes heterotrópicos como: íons cloreto, fosfatos, água e prótons H+. Foi proposto que os íons cloreto ligavam-se a alguns sítios específicos da hemoglobina Ao, como o resíduo C-terminal, a Arginina localizado na posição 141 da cadeia, além da interação via carga na cavidade central, neutralizando um excesso de cargas positivas, regulando a afinidade da Hb pelo O2. Outra forma de regulação da afinidade da Hb, é a ação do pH, onde um aumento do pH do meio, aumenta a afinidade da Hb, este fenômeno é conhecido como efeito Bohr. A hemoglobina desArg, possui o resíduo C-terminal da cadeia, retirado enzimaticamente, com o objetivo de estudar o efeito desta região na afinidade da hemoglobina pelo O2, já que este local é um provável sítio de ligação de cloreto. (AU)

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