Purificacao e caracterizacao de inibidores de serinoproteinase da congulacao sanguinea isolados de folhas de bauhinia forficata.

• Processo: 99/07373-8
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
• Data de Início da vigência: 01 de junho de 2000
• Data de Término da vigência: 30 de novembro de 2001
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Maria Luiza Vilela Oliva
• Beneficiário: Sheila Siqueira Andrade
• Instituição Sede: Escola Paulista de Medicina (EPM). Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP). Campus São Paulo. São Paulo , SP, Brasil
• Assunto(s): Calicreínas Proteólise Coagulação
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Calicreinas | Coagulacao | Estrutura Primaria | Inibidor De Serinoproteinase | Kunitz | Proteolise

Resumo

O projeto de estudo das relações entre o centro ativo de inibidores de proteinases é uma continuação dos trabalhos que o grupo da Professora Maria Luiza V. Oliva vem realizando no Departamento de Bioquímica da Escola Paulista de Medicina - Universidade Federal de São Paulo. Os estudos, até o momento, procurou correlacionar a estrutura e especificidade de inibidores de serinoproteinases isolados de várias espécies de Bauhinia. Entretanto, não foi ainda determinado os inibidores presentes nas folhas dessas espécies. Desta forma, o presente projeto tem como objetivo a purificação dos inibidores extraídos de folhas de Bauhinia forficata, para estudos comparativo de especificidade de inibição com inibidores extraídos das sementes. Os inibidores deverão ser purificados até a homologia para determinação de suas estruturas primárias. Também será investigada a influência dos inibidores nos testes de coagulação, TT, TP e TTPA. Na segunda fase do projeto os esforços serão concentrados pára a determinação das estruturas primárias dos inibidores. (AU)