Obtenção e caracterização da HOP de P. falciparum e L. brasiliensis

• Processo: 10/09392-0
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
• Data de Início da vigência: 01 de julho de 2010
• Data de Término da vigência: 30 de junho de 2011
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Julio Cesar Borges
• Beneficiário: Marisvanda Rios Gonzaga
• Instituição Sede: Instituto de Química de São Carlos (IQSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
• Vinculado ao auxílio: 07/05001-4 - Estudos dos sistemas chaperones moleculares HSP70 e HSP90 de parasitas, AP.JP
• Assunto(s): Leishmania Proteínas de choque térmico HSP90 Proteínas Proteínas de choque térmico HSP70 Malária
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: chaperona molecular | Hsp70 | Hsp90 | leishmania | malária | Proteínas

Resumo

O objetivo deste projeto de IC é clonar o cDNA das co-chaperone HOP de P. falciparum e de L. brasiliensis. A HOP é uma co-chaperone do sistema multi-chaperone Hsp70/Hsp90 participando da interligação do ciclo funcional da Hsp70 com o da Hsp90. A HOP contém na sua estrutura seqüências repetitivas nas quais os C-terminais das Hsp70 e Hsp90 são capazes de se ligarem. Com os cDNAs clonados, o objetivos do bolsista será expressar e purificar as proteínas, assim como iniciar a caracterização estrutural comparativa das proteínas dos dois organismos. O objetivo de desenvolver ensaios comparativos é aplicar a metodologia científica para facilitar a elaboração de experimento e interpretação dos dados obtidos. Além de desenvolverem seus respectivos projetos de pesquisa, os alunos serão estimulados a trabalharem em conjunto com alunos de mestrado e/ou doutorado de forma a ajudarem no desenvolvimento destes projetos individuais de pesquisa cujo objetivo será a obtenção das proteínas Hsp70 e Hsp90 e de sua caracterização estrutural/funcional. Uma vez as co-chaperones e chaperones obtidas em suas formas estáveis, os alunos de IC participarão na caracterização dos ensaios de interação das co-chaperones com as chaperones Hsp70 e Hsp90 e da interação do complexo com os inibidores.