Determinacao de estruturas de proteinas por tecnicas de difracao de raios-x.

• Processo: 97/00424-0
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
• Data de Início da vigência: 01 de maio de 1997
• Data de Término da vigência: 30 de junho de 1998
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
• Pesquisador responsável: Walter Filgueira de Azevedo Junior
• Beneficiário: Walter Filgueira de Azevedo Junior
• Instituição Sede: Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas (IBILCE). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de São José do Rio Preto. São José do Rio Preto , SP, Brasil
• Assunto(s): Cristalografia de proteínas
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Cristalografia De Proteinas | Estruturas Macromoleculares

Resumo

Neste projeto temos como objetivo a resolução da estrutura tridimensional por técnicas de difração de raios-X de três proteínas, duas da família das fosfolipases e uma terceira da família das proteases aspárticas. Já foram obtidos cristais para as três proteínas. As informações estruturais que serão obtidas para as duas fosfolipases, uma isolada do veneno da Bothrops jamracussu e outra da Bothrops moojeni, serão relevantes para que se realize uma comparação com as estruturas de outras fosfolipases a fim de determinar a base estrutural para a baixa atividade catalítica das duas fosfolipases deste estudo. Pretendemos ainda resolver a estrutura da catepsina D de fígado porcino, para compará-la com a estrutura tridimensional de outras proteases aspárticas. A Catepsina D é uma proteína presente em diversos processos biológicos, tais como catabolismo de proteínas, processamento de doenças degenerativas, progresso de câncer de mama, e também na distrofia muscular. (AU)